Enzymwerking en voorbeelden

A enzym, Biologische of biokataliserende katalysator is een molecuul, meestal van eiwitoorsprong, die het vermogen heeft om de chemische reacties te versnellen die optreden in levende wezens. De katalyserende eiwitmoleculen zijn enzymen, en die van de natuur zijn ribzymen. 

Bij afwezigheid van enzymen kon het enorme aantal reacties dat plaatsvindt in de cel en die het leven toestaan, niet optreden. Deze zijn verantwoordelijk voor het versnellen van het proces in ordes van grootte bijna 10⁶ - En in sommige gevallen veel groter.

Schematisch diagram van een sleutelklif van een enzym-substraatcomplex. Bron: competitive_inhibition_es.Svg: *competitive_inhibition.SVG: Geschreven door Jerry Crimson Mann, gewijzigd door Timvickers, gevectoriseerd door FvasConcellosderivative Work: Rution (Talk) Derivaat Werk: Bekerr [Public Domain]

[TOC]

Katalyse

Een katalysator is een molecuul dat in staat is om de snelheid van een chemische reactie te veranderen zonder in die reactie te worden geconsumeerd.

Chemische reacties omvatten energie: de initiële moleculen die betrokken zijn bij de reactie of reactanten beginnen met een mate van energie. Een extra hoeveelheid energie wordt geabsorbeerd om de "overgangsstatus" te bereiken. Vervolgens wordt energie vrijgegeven met producten.

Het energieverschil tussen reactanten en producten wordt uitgedrukt als ∆G. Als de energieniveaus van de producten groter zijn dan de reactoren, is de reactie eindelijk en niet spontaan. Als de energie van de producten lager is, is de reactie daarentegen exergonisch en spontaan.

Dat een reactie echter spontaan is, betekent echter niet dat deze met een aanzienlijke snelheid zal gebeuren. De snelheid van de reactie hangt af van ∆G* (asterisk verwijst naar activeringsenergie).

De lezer moet deze concepten in gedachten houden om te kunnen begrijpen hoe het functioneren van enzymen optreedt.

Kan u van dienst zijn: cinases: kenmerken, typen, functies

Enzymen

Wat is een enzym?

Enzymen zijn biologische moleculen van ongelooflijke complexiteit, voornamelijk gevormd door eiwitten. Eiwitten zijn op hun beurt lange ketens van aminozuren.

Een van de meest opvallende kenmerken van enzymen is de specificiteit in het witte molecuul - dit molecuul wordt substraat genoemd.

Kenmerken van enzymen

Enzymen bestaan ​​op verschillende manieren. Sommige zijn volledig samengesteld uit eiwitten, terwijl anderen regio's van niet -eiwitse aard hebben die cofactoren worden genoemd (metalen, ionen, organische moleculen, enz.).

Aldus is een apoenzym een ​​enzym zonder zijn cofactor, en de combinatie van apoenzym en de cofactor wordt holoenzyme genoemd.

Het zijn moleculen van een aanzienlijk groot formaat. Alleen een kleine enzymlocatie neemt echter rechtstreeks deel aan de reactie met het substraat, en deze regio is de actieve locatie.

Wanneer de reactie begint, wordt het enzym gekoppeld aan zijn substraat als een sleutel is bevestigd met zijn slot (dit model is een vereenvoudiging van het echte biologische proces, maar het dient om het proces te illustreren).

Alle chemische reacties die in ons lichaam optreden, worden gekatalyseerd door enzymen. In feite, als deze moleculen niet zouden bestaan, zouden we honderden of duizenden jaren moeten wachten tot de reacties zouden worden voltooid. Daarom moet de regulatie van enzymatische activiteit op een zeer specifieke manier worden gecontroleerd.

Nomenclatuur en classificatie van enzymen

Wanneer we een molecuul zien waarvan de naam eindigt in -ASAS, kunnen we er zeker van zijn dat het een enzym is (hoewel er uitzonderingen zijn op deze regel, zoals tripsin). Dit is de conventie om de naam van enzymen aan te duiden.

Er zijn zes basistypen enzymen: oxidorreductasen, transferasen, hydrolasen, liasa's, isomerasen en competities; In lading van: redoxreacties, overdracht van atomen, hydrolyse, toevoeging van dubbele bindingen, isomerisatie en vereniging van moleculen, respectievelijk.

Kan u van dienst zijn: lac operon: ontdekking en functie

Hoe enzymen werken?

In de sectie Catalyse vermelden we dat de snelheid van de reactie afhangt van de waarde van ∆G*. Hoe groter deze waarde, de reactie wordt steeds langzamer. Het enzym is verantwoordelijk voor het verlagen van de parameter - waardoor de snelheid van de reactie wordt verhoogd.

Het verschil tussen producten en reactanten blijft identiek (het enzym heeft geen invloed op), evenals de verdeling ervan. Het enzym vergemakkelijkt de vorming van de overgang van de toestand.

Enzymatische remmers

In de context van de studie van enzymen zijn remmers stoffen die de katalysatoractiviteit verminderen. Ze zijn ingedeeld in twee soorten: competitieve en niet -competitieve remmers. Die van het eerste type concurreren met het substraat en de anderen doen dat niet.

Over het algemeen is het remmingsproces omkeerbaar, hoewel sommige remmers bijna permanent aan het enzym kunnen blijven gekoppeld.

Voorbeelden

Er is een brede hoeveelheid enzymen in onze cellen - en in de cellen van alle levende wezens. De bekendste zijn echter die welke deelnemen aan metabole routes zoals glycolyse, Krebs -cyclus, elektronentransportketen, onder andere.

Het succinaatdehydrogenase is een enzym van het geoxideerde type dat de oxidatie van de succinaat katalyseert. In dit geval omvat de reactie het verlies van twee waterstofatomen.

Verschil tussen biologische katalysatoren (enzymen) en chemische katalysatoren

Er zijn chemische katalysatoren die, net als biologische. Er zijn echter opmerkelijke verschillen tussen beide soorten moleculen.

Enzym gekatalyseerde reacties treden sneller op

Ten eerste slagen enzymen erin om de snelheid van reacties in magnitude -bestellingen te verhogen bijna 10⁶ tot 10¹². Chemische katalysatoren verhogen ook de snelheid, maar slechts enkele ordes van grootte.

Het kan je van dienst zijn: fauna en flora van de Peruaanse Zee

De meeste enzymen werken aan fysiologische omstandigheden

Terwijl biologische reacties worden uitgevoerd in levende wezens, omringen hun optimale omstandigheden de fysiologische waarden van temperatuur en pH. Chemici hebben ondertussen drastische temperatuur, druk en zuurgraad nodig.

Specificiteit

Enzymen zijn zeer specifiek in de reacties die katalyseren. In de meeste gevallen werken ze alleen met een substraat of met een paar. Specificiteit is ook van toepassing op het type producten dat produceert. Het substraatbereik van chemische katalysatoren is veel breder.

De krachten die de specificiteit van de interactie tussen het enzym en zijn substraat bepalen, zijn hetzelfde die de vorming van het eiwit zelf dicteren (interacties van van der Waals, elektrostatische, waterstof en hydrofobe bindingen).

Enzymatische regulering is nauwkeurig

Ten slotte hebben enzymen een grotere regulatiecapaciteit en variëren hun activiteit afhankelijk van de concentratie van verschillende stoffen in de cel.

Onder de regulerende mechanismen vinden we de allestrische controle, de covalente modificatie van de enzymen en de variatie in de hoeveelheid enzym die wordt gesynthetiseerd.

Referenties

1. Berg, J. M., Stryer, l., & Tymoczko, J. L. (2007). Biochemie. Ik heb omgekeerd.
2. Campbell, m. K., & Farrell, s. OF. (2011). Biochemie. Zesde editie. Thomson. Brooks/Cole.
3. Devlin, T. M. (2011). Leerboek van biochemie. John Wiley & Sons.
4. Koolman, J., & Röhm, k. H. (2005). Biochemistry: tekst en atlas. ED. Pan -American Medical.
5. Mougies, v. (2006). Biochemie uitoefenen. Menselijke kinetiek.
6. Müller-Esterl, W. (2008). Biochemie. Fundamentals for Medicine and Life Sciences. Ik heb omgekeerd.
7. Pokortmans, j.R. (2004). Principes van oefening biochemie. Karier.
8. VOET, D., & Voet, J. G. (2006). Biochemie. ED. Pan -American Medical.