Sarcomro

Wat is sarcomer?

A Sarcomro o Sarcomra is de fundamentele functionele eenheid van gestreepte spieren, dat wil zeggen skelet- en hartspier. De skeletspier is het type spier dat wordt gebruikt in vrijwillige beweging en de hartspier is de spier die deel uitmaakt van het hart.

Om te zeggen dat Sarcomere functionele eenheid is, betekent dat alle benodigde componenten voor contractie in elke sarcomero zijn opgenomen. In feite bestaat de gestreepte spier uit miljoenen kleine sarcomers die worden ingekort, individueel, met elke spiercontractie.

Micrografie van een sarcomere (hierboven) en de weergave ervan (hieronder)

Hier ligt het hoofddoel van de sarcomero. Sarcomeres zijn in staat om geweldige bewegingen te starten bij het samenvallen. Door de unieke structuur kunnen deze kleine eenheden spiercontracties coördineren.

In feite zijn de contractiele eigenschappen van spieren een bepalend kenmerk van dieren, omdat de beweging van dieren opmerkelijk zacht en complex is. Locomotion vereist een verandering in spierlengte terwijl deze buigt, wat een moleculaire structuur vereist die spierverkorte mogelijk maakt.

Delen van de sarcomero (structuur)

Als het skeletspierweefsel nauw wordt onderzocht, wordt een bekrast uiterlijk genaamd stemming waargenomen. Deze "strepen" vertegenwoordigen een patroon van alternatieve, heldere en donkere banden, die overeenkomen met verschillende eiwitfilamenten. Dat wil zeggen, deze strepen worden gevormd door het vermaken van eiwitvezels die deel uitmaken van elke sarcomero.

Illustratie van een sarcomero, de fijne, dikke filamenten en het mechanisme van mechanische contractie zijn gedetailleerd

Myofibrillen

Spiervezels zijn samengesteld uit honderden tot duizenden contractiele organellen genaamd myofibrils; Deze myofibrillen zijn parallel gerangschikt om spierweefsel te vormen. Myofibrillen zelf zijn echter in wezen polymeren, dat wil zeggen repetitieve sarcomeres -eenheden.

Myofibrillen zijn vezelige en lange structuren en zijn gemaakt van twee soorten eiwitfilamenten die bovenop elkaar zijn gestapeld.

Myosine en actine

Myosine is een dikke vezel met een bolvormige kop en actine is een dunnere gloeidraad die interageert met myosine tijdens het spiercontractieproces.

Kan u van dienst zijn: endochondrale ossificatie: histologie en proces

Een gegeven myofibrilla bevat ongeveer 10.000 sarcomeres, die elk ongeveer 3 micrometer lang hebben. Hoewel elke sarcomero klein is, bedekken verschillende geaggregeerde sarcomers de lengte van spiervezels.

Myofilamenten

Elke sarcomro bestaat uit dikke en dunne balken van de hierboven genoemde eiwitten, die samen myofilamenten worden genoemd.

Door een deel van de myofilamenten uit te breiden, kunnen de moleculen die ze samenstellen worden geïdentificeerd. Dikke filamenten zijn gemaakt van myosine, terwijl er fijne filamenten zijn gemaakt van actine.

Actine en myosine zijn de contractiele eiwitten die spierverkorte veroorzaken wanneer ze met elkaar omgaan. Bovendien bevatten dunne filamenten andere eiwitten met regulerende functie genaamd troponine en tropomiosine, die de interactie tussen contractiele eiwitten reguleren.

Functies van de sarcomero

De belangrijkste functie van de sarcomero is om een ​​spiercel toe te staan ​​te samentrekken. Om dit te doen, moet de sarcomere worden ingekort als reactie op een zenuwimpuls.

Dikke en fijne filamenten zijn niet kort. Dit proces staat bekend als het model van de glijdende filamenten van spiercontractie.

Het glijden van de gloeidraad genereert spierspanning, wat ongetwijfeld de belangrijkste bijdrage van de sarcomer is. Deze actie geeft spieren hun fysieke kracht.

Een snelle analogie hiervan is de manier waarop een lange ladder kan worden uitgebreid of gevouwen, afhankelijk van onze behoeften, zonder de metalen onderdelen fysiek te verkorten.

Myosin -deelname

Gelukkig bieden recente onderzoeken een goed idee van hoe deze slip werkt. De glijdende filamenttheorie is aangepast om op te nemen hoe myosine in staat is om actine te trekken om de lengte van de sarcomer te verkorten.

In deze theorie is het bolvormige hoofd van Myosin dicht bij actine in een gebied genaamd regio S1. Deze regio is rijk aan segmenten met scharnieren die kunnen worden gevouwen en dus de samentrekking vergemakkelijken.

Kan u bedienen: Collector Tubule: kenmerken, functies, histologie

S1 flexie kan de sleutel zijn om te begrijpen hoe myosine kan "lopen" langs actinefilamenten. Dit wordt bereikt door cycli van de vereniging van het fragment van Myosina S1, zijn samentrekking en de uiteindelijke release ervan.

Myosine en Actiba Union

Wanneer myosine en actine toetreden, vormen ze extensies genaamd "Cross Bridges". Deze kruisbruggen kunnen worden gevormd en breken met de aanwezigheid (of afwezigheid) van ATP, het energiemolecuul dat contractie mogelijk maakt.

Wanneer de ATP zich aansluit bij het actinefilament, verplaatst het het naar een positie die zijn site van Union aan myosin blootlegt. Hierdoor kan Myosin Globular Head zich aansluiten bij deze site om de Cross Bridge te vormen.

Deze vakbond zorgt ervoor dat de ATP -fosfaatgroep dissocieert, en dus begint myosine zijn functie. Dan komt myosine een staat van lagere energie in waar sarcomer kan verkorten.

Om de kruisbrug te breken en Myosin Union toe te staan ​​om opnieuw te actineren in de volgende cyclus, is de unie van een ander ATP -molecuul voor myosine noodzakelijk. Dat wil zeggen, het ATP -molecuul is noodzakelijk voor zowel samentrekking als ontspanning.

Histologie

Elektronische microscoopmicrografie. Het uiterlijk van de componenten van de spiervezel sarcomer wordt getoond. Longitudinaal (hieronder) en transversale sectie (hierboven)

De histologische secties van de spier tonen de anatomische kenmerken van de sarcomeres. Dikke filamenten, myosineverbindingen, zijn zichtbaar en worden weergegeven als de band A van een sarcomero.

De dunne filamenten, actineverbindingen, binden aan een eiwit op de z (of z) genaamd alfa-actinine, en zijn aanwezig over de lengte van band I en een deel van de band a.

De regio waar dikke en dunne filamenten overlappen, heeft een dicht uiterlijk, omdat er weinig ruimte is tussen filamenten. Dit gebied waar dunne en dikke filamenten overlappen, is erg belangrijk voor spiercontractie, omdat het de plaats is waar de gloeidraadbeweging begint.

Het kan je van dienst zijn: battropisme: wat is het, elektrofysiologie, fysiologische pacemaker

Dunne filamenten strekken zich niet volledig uit in banden A, waardoor een centrale regio van de band achterblijft die alleen dikke filamenten bevat. Deze centrale regio van band A lijkt iets duidelijker dan de rest van de band A, en wordt zone h genoemd.

Het midden van het H -gebied heeft een verticale lijn genaamd M -lijn, waar accessoire -eiwitten de dikke filamenten bij elkaar houden.

De belangrijkste componenten van de histologie van een sarcomero zijn hieronder samengevat:

Band A

Dikke filamentzone, samengesteld uit myosine -eiwitten.

Zone H

Centrale bandzone A, zonder gesuperponeerde actine -eiwitten wanneer de spier is ontspannen.

Band I

Dunne filamentzone, samengesteld uit actine -eiwitten (zonder myosine).

Z schijven

Het zijn de grenzen tussen aangrenzende sarcomeres, gevormd door actine -perpende bindende eiwitten.

M lijn

Centrale zone gevormd door accessoire -eiwitten. Ze bevinden zich in het midden van de dikke gloeidraad van myosine, loodrecht op de sarcomero.

Zoals hierboven vermeld, treedt contractie op wanneer dikke filamenten snel achter elkaar langs de fijne filamenten glijden om myofibrillen te verkorten. Een cruciaal onderscheid om te onthouden is echter dat myofilamenten op zichzelf niet contracteren; Het is de glijdende actie die hen hun kracht geeft om te verkorten of uit te breiden.

Referenties

1. Clarke, m. (2004). Het schuifspel op 50. Natuur, 429(6988), 145.
2. Hale, T. (2004) Oefeningsfysiologie: tot thematische benadering (1e ed.)). Wiley
3. Rhoades, r. & Bell, D. (2013). Medische fysiologie: principes voor klinische geneeskunde (4e ed.)). Lippinott Williams & Wilkins.
4. Spudich, J. NAAR. (2001). Het myosine swingende cross-bridge model. Nature beoordelingen moleculaire celbiologie, 2(5), 387-392.
5. Thibodeau, p. (2013). Anatomie en phisiologie (8^e)). Mosby, Inc.
6. Tortora, g. & Derrickson, B. (2012). Principes van anatomie en fysiologie (13e ed.)). John Wiley & Sons Inc.