Factoren die de enzymatische activiteit beïnvloeden

De Factoren die de enzymatische activiteit beïnvloeden Het zijn die agenten of voorwaarden die het functioneren van enzymen kunnen wijzigen. Enzymen zijn een klasse van complexe eiwitten waarvan de functie is om biochemische reacties te versnellen. Deze biomoleculen zijn essentieel voor alle vormen van leven, planten, schimmels, bacteriën, protisten en dieren.

Enzymen zijn fundamenteel in verschillende belangrijke reacties voor organismen, zoals het elimineren van giftige verbindingen, het ontbinden van voedsel en het genereren van energie.

Aldus zijn enzymen als moleculaire machines die celtaken vergemakkelijken en in veel gevallen wordt hun werking beïnvloed of begunstigd onder bepaalde omstandigheden.

Lijst van factoren die de enzymatische activiteit beïnvloeden

Concentratie van enzymen

Naarmate de concentratie van enzymen toeneemt, neemt de snelheid van de reactie evenredig toe. Dit gebeurt echter alleen tot een bepaalde concentratie, omdat op een bepaald moment de snelheid constant wordt. Dit komt omdat extra enzymen niet langer hebben wat ze moeten houden.

Deze eigenschap wordt gebruikt om de activiteiten van serum -enzymen (van het bloedserum) te bepalen voor de diagnose van ziekten.

Substraatconcentratie

Door de substraatconcentratie te verhogen, neemt de reactiesnelheid toe. Dit komt door het feit dat meer substraatmoleculen zullen samenwerken met enzymmoleculen, dus het product zal zich sneller vormen.

Door een bepaalde concentratie substraat te overschrijden, zal er echter geen effect zijn op de snelheid van de reactie, omdat de enzymen verzadigd zouden zijn en met maximale snelheid zouden functioneren.

pH

Veranderingen in waterstofionconcentratie (pH) beïnvloeden enzymactiviteit aanzienlijk. Omdat deze ionen een belasting hebben, genereren ze krachten van aantrekkingskracht en afstoting tussen de waterstof- en ionische bindingen van enzymen. Deze interferentie veroorzaakt veranderingen in de vorm van enzymen, waardoor hun activiteit wordt beïnvloed.

Kan u van dienst zijn: half Löwenstein-losen: fundering, voorbereiding en gebruik

Elk enzym heeft een optimale pH waarin de reactiesnelheid maximaal is. De optimale pH voor een enzym hangt dus af van waar het normaal werkt.

Intestinale enzymen hebben bijvoorbeeld een optimale pH van ongeveer 7.4 (enigszins eenvoudig). Enzymen in de maag hebben daarentegen een optimale pH van ongeveer 2 (zeer zuur).

Zoutgehalte

Verkoopconcentratie beïnvloedt ook het ionenpotentieel en kan bijgevolg bepaalde enzymverbindingen verstoren, die deel kunnen uitmaken van de actieve site van hetzelfde. In deze gevallen, zoals bij de pH, zal de enzymatische activiteit worden beïnvloed.

Temperatuur

Naarmate de temperatuur stijgt, neemt de enzymatische activiteit toe en bijgevolg de snelheid van de reactie. Zeer hoge temperaturen denaturaliseren (vernietigen) enzymen, betekent dit echter dat overtollige energie de links verbreekt die hun structuur behouden, waardoor ze niet optimaal werken.

Aldus neemt de snelheid van de reactie snel af als thermische energie denatures enzymen. Dit effect kan grafisch worden waargenomen in een klokvormige kromme, waarbij de temperatuurreactiesnelheid gerelateerd is.

De temperatuur waarbij de maximale reactiesnelheid optreedt, wordt de optimale temperatuur van het enzym genoemd, die wordt waargenomen op het hoogste punt van de curve.

Deze waarde is anders voor verschillende enzymen. De meeste enzymen in het menselijk lichaam hebben echter een optimale temperatuur van ongeveer 37.0 ° C.

Samenvattend, naarmate de temperatuur stijgt, zal de reactiesnelheid aanvankelijk toenemen als gevolg van de toename van kinetische energie. Het effect van de breuk van de unie zal echter toenemen en de reactiesnelheid zal beginnen te dalen.

Kan u van dienst zijn: fosfatidylinositol: structuur, training, functies

Een voorbeeld hiervan is koorts: wanneer het lichaam een ​​zeer hoge temperatuur heeft als gevolg van een infectie, kan deze hoge temperatuur de enzymen van de bacteriën denaturaliseren die infectie veroorzaken.

Productconcentratie

De accumulatie van reactieproducten vermindert in het algemeen de snelheid van het enzym. In sommige enzymen combineren de producten met hun actieve site die een los complex vormen en daarom de activiteit van het enzym remmen.

In levende systemen wordt dit type remming in het algemeen voorkomen door een snelle eliminatie van de gevormde producten.

Enzymatische activatoren

Sommige enzymen vereisen de aanwezigheid van andere elementen om beter te werken, dit kunnen anorganische metaalkationen zijn zoals MG²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺, AC²⁺, Co²⁺, Cu²⁺, NA⁺, K⁺, enz.

Zelden zijn anionen voor enzymatische activiteit ook nodig, bijvoorbeeld: chloride-anion (CI-) voor amylase. Deze kleine ionen worden enzymatische cofactors genoemd.

Er is ook een andere groep elementen die de activiteit van enzymen bevorderen, Coenzymen genaamd. Co -enzymen zijn organische moleculen die koolstof bevatten, zoals vitamines die in voedsel worden gevonden.

Een voorbeeld zou vitamine B12 zijn, het co -enzym van synthase, noodzakelijk voor eiwitmetabolisme in het lichaam.

Enzymatische remmers

Enzymatische remmers zijn stoffen die de functie van enzymen negatief beïnvloeden en bijgevolg vertragen of in sommige gevallen stoppen met katalyse.

Er zijn drie veel voorkomende soorten enzymatische remming: competitieve, niet -competitieve en gemengde remming:

Concurrerende remmers

Een concurrerende remmer is een chemische verbinding vergelijkbaar met een substraat dat kan reageren met de actieve plaats van het enzym. Wanneer de actieve plaats van een enzym zich heeft aangesloten bij een competitieve remmer, kan het substraat niet lid worden van het enzym.

Het kan je van dienst zijn: Marine Meadow: wat is, kenmerken, flora, fauna

Niet -concurrerende remmers

Een niet -concurrerende remmer is ook een chemische verbinding die bindt aan het enzym, zonder de actieve middenconfiguratie te beïnvloeden, zodat het enzym perfect aan het substraat kan worden. Dit beïnvloedt echter de enzymatische activiteit aanzienlijk. De mate van remming zal in dit geval afhangen van de remmersconcentratie.

Gemengde remmers

De remmer kan zich bij het enzym aansluiten bij het substraat, maar de vereniging van de remmer beïnvloedt de vereniging van het substraat. Dit betekent dat de remmer zich aansluit bij een andere locatie die niet het actieve centrum van het enzym is (de tertiaire structuur van het enzym) en aangezien de vakbond deze structuur wijzigt, wordt de enzymatische activiteit verminderd omdat de affiniteit van het substraat door de plaats door de plaats afneemt.

Referenties

1. Alters, s. Biologie: het leven begrijpen. Jones en Bartlett leren.
2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, g. & Strayer, L. Biochemie. W. H. Freeman en bedrijf.