Beta galactosidase -kenmerken, structuur, functies

De Beta galactosidase, Ook wel β-galactosidase of β-D-galactohydrolyse genoemd, is een enzym dat behoort tot de familie van glycosilhydrolasen die in staat zijn om galactosylafval van verschillende soorten moleculen te hydrolyseren: polymeren, oligosacchariden en secundaire metabolieten, onder anderen, onder anderen. 

Eerder bekend als "lactase", de verdeling ervan, evenals die van de oligo- en β-galactositeit polysacchariden die als substraat dienen, is extreem breed. Het wordt gevonden in bacteriën, schimmels en gisten; In planten is het gebruikelijk in amandelen, perziken, abrikozen en appels, en bij dieren is het aanwezig in organen zoals maag en darmen.

Grafische weergave van de structuur van het B-galactosidase-enzym (Bron: Jawahar Swaminathan en MSD-personeel van het European Bioinformatics Institute [Public Domain] via Wikimedia Commons)

Het meest bestudeerde enzym is dat van het opon Lik van EN. coli, Gen gecodeerd Lacz, wiens studies van cruciaal belang waren om het functioneren van genetische operaten en veel regulerende aspecten ervan te begrijpen.

Het behoort momenteel tot de best -bestudeerde enzymgroep en hun bekendste functie is die van de hydrolyse van de glucosidische banden van lactose. Het vervult essentiële metabole functies in de organismen die het uitdrukken en wordt ook gebruikt met verschillende industriële doeleinden.

Onder industriële toepassingen zijn het verwijderen van lactose van zuivelproducten voor lactose -intolerante mensen en de productie van verschillende galactositeitsverbindingen. Ze worden ook gebruikt om de zoetheid, smaak en spijsvertering van veel zuivelproducten te verbeteren.

[TOC]

Kenmerken

Naast Galactosity-substraten zoals lactose, vereisen de meeste bekende β-galactosidasen tweeënvallende metaalionen zoals magnesium en natrium. Dit is bewezen met de ontdekking van vakbondssites voor deze metalen in zijn structuur.

Β-galactosidas die aanwezig zijn in de natuur hebben een grote verscheidenheid aan pH-bereiken waaraan ze kunnen werken. Schimmelzymen werken in zure omgevingen (2.5 tot 5.4), terwijl gisten en bacteriën werken tussen 6 en 7 pH -eenheden.

Kan u van dienst zijn: gram negatieve bacteriën

β-galactosidas bacterieel

Bacteriën hebben grote galato-hydrolytische enzymen vergeleken met andere Galactosidas geanalyseerd. In deze organismen katalyseert hetzelfde enzym drie soorten enzymatische reacties:

- Hydrolysa lactose naar zijn constitutieve monosachariden: Galactose en glucose.

- Katalyseert de transgastilatie van lactose naar de alolactose, een disaccharidesuiker die deelneemt aan de positieve regulatie van de expressie van de genen die tot de opeone behoren Lik, Eç.

- Hydrolyseert de alolactose vergelijkbaar met hoe het met lactose doet.

β-galactosidas schimmel

Fungi hebben β-galactosidase-enzymen die gevoeliger zijn voor galactoseremming dan enzymen die tot andere organismen behoren. Deze zijn echter thermostabiel en werken in zure pH -reeksen.

Lactosemetabolisme gemedieerd door deze enzymen in schimmels is verdeeld in extracellulair en cytosolisch.

Structuur

Het β-galactosidase-enzym van bacteriën is een tetrameer enzym (van vier identieke subeenheden, A-D) en elk van zijn monomeren heeft meer dan 1.000 aminozuurafval, wat een molecuulgewicht van meer dan 100 kDa betekent voor elke en meer dan 400 kDa voor het complexe eiwit.

In planten, integendeel, is het enzym aanzienlijk kleiner en kan het vaak worden gevonden als een dimeer van identieke subeenheden.

De domeinen van elk monomeer worden onderscheiden met de getallen van 1 tot 5. Domein 3 heeft een vatstructuur α/β "Tim" en heeft de actieve plaats aan het C-terminale uiteinde van het vat.

Kan u van dienst zijn: dieren- en plantenorganogenese en de kenmerken ervan

Er wordt aangenomen dat de actieve locaties van het enzymatische complex worden gedeeld tussen monomeren, dus dit enzym is alleen biologisch actief als het is gecomplexeerd als een tetrameter.

De actieve site heeft de mogelijkheid om lid te worden van D-glucosa en D-galactose, de twee monosachariden die lactose vormen. Het is vooral specifiek voor de D-galactose, maar het is niet zozeer voor glucose, dus het enzym kan op andere galactosiden werken.

Functie

Bij dieren

In de darm van mensen heeft de belangrijkste functie van dit enzym te maken met de absorptie van lactose die is ingenomen met voedsel, omdat het zich op het luminale gezicht van het plasmamembraan van darmcellen bevindt in de vorm van een borstelvorm.

Bovendien is aangetoond dat de lysosomale isovormen van dit enzym deelnemen aan de afbraak van vele glucolipiden, mucopolysacchariden en galactositeit glycoproteïnen, die meerdere doelen hebben op differentieve routes.

In planten

Planten hebben β-galactosidase-enzymen op bladeren en zaden. Deze vervullen belangrijke functies in het katabolisme van de galactolipiden, die kenmerkend zijn voor algen en planten in het algemeen.

In deze organismen neemt β-galactosidase deel aan de processen van plantengroei, rijping van fruit en in de bovenste planten is dit het enige bekende enzym dat in staat is om galactosylafval te hydrolyseren uit de galacositeitspolysacchariden van de celwand.

In industrie en onderzoek

In de voedingsindustrie gerelateerd aan zuivelproducten wordt het β-galactosidase-enzym gebruikt om de hydrolyse van lactose aanwezig in zuivelproducten te katalyseren, die verantwoordelijk is voor veel van de defecten die verband houden met de opslag van deze producten.

De hydrolyse van deze suiker probeert de sedimentatie van deeltjes te voorkomen, de kristallisatie van bevroren zuiveldesserts en de aanwezigheid van "zandige" texturen in de meeste commerciële derivaten van melk.

Kan u van dienst zijn: Earth's Food Chain: Links en voorbeeld

De β-galactosidase die industrieel wordt gebruikt, wordt vaak verkregen van de schimmel Aspergillus SP., Hoewel het enzym geproduceerd door gist Kluyveromyces lactis Het wordt ook veel gebruikt.

De β-galactosidase-activiteit, die zich vertaalt in wetenschappelijke termen zoals "lactosefermentatie", wordt routinematig getest op de identificatie van gram negatieve enterobacteriën aanwezig in verschillende soorten monsters.

Bovendien wordt het in medische termen gebruikt voor de productie van lactose -vrij zuivelproducten en voor de formulering van tabletten die door lactose -intolerante mensen worden gebruikt om melk en hun derivaten te verteren (yoghurt, kaas, ijs, boter, crèmes, enz.).

Het wordt gebruikt als "biosensoren" of "biomarker" met diversiteit van doeleinden, van immunoassays en toxicologische analyse tot analyse van genexpressie en diagnose van pathologieën dankzij de chemische immobilisatie van dit enzym in speciale ondersteuning in speciale ondersteuning in speciale ondersteuning.

Referenties

1. Henrissat, B., & Daviest, G. (1997). Structurele en opeenvolgende classificatie van glycoside-hydrolas. Huidige biologie, 7, 637-644.
2. Huber, r. (2001). Beta (b) -galactosidase. Academische pers, 212-214.
3. Husain, Q. (2010). β Galactosidaese en hun potentiële toepassingen: een overzicht. Kritische beoordelingen in biotechnologie, 30, 41-62.
4. Rechter, D. H., Matthews, B. W., & Huber, r. EN. (2012). Lacz b-galactosidase: structuur en functie van een enzym van historisch en moleculair biologisch belang. Wetenschapseiwit, eenentwintig, 1792-1807.
5. Lee, B. EN., Han, J. NAAR., IM, J. S., Morrone, a., Johung, K., Goodwin, c.,… Hwang, en. S. (2006). Senescentie -Asociated β -galactosidase is lysosomale β -gastosidase. Verouderde cel, 5, 187-195.
6. Matthews, B. W. (2005). De structuur van E. β-galactosidase coli. C. R. Biologieën, 328, 549-556.
7. McCarter, J. D., & Withers, s. G. (1994). Mechanismen van enzymatische glycoside -hydrolyse. Huidige mening in de structurele biologie, 4, 885-892.
8. Richmond, m., Grijs, j., & Stine, c. (1981). Beta-Galactosidase: Review of RecentCH gerelateerd aan technologische toepassing, voedingszorg en immobilisatie. J Dairy Sci, 64, 1759-1771.
9. Wallenfels, k., & Weil, r. (1972). B-galactosidase.