Tropomiosine -kenmerken, structuur en functies

De tropomiosine Het is een van de drie eiwitten die deel uitmaken van de dunne filamenten in de myofibrillen van de spiercellen van de skeletspierspier van gewervelde dieren en spiercellen van sommige ongewervelde dieren.

Het wordt voornamelijk geassocieerd met actinefilamenten in spiermyofibrillen, maar er zijn rapporten die aangeven dat het, hoewel het in mindere mate ook kan worden geassocieerd met actinefilamenten van het niet -muscle celcytoskelet.

Atomisch model van tropomiocine (bron: spid ~ commonswiki verondersteld (op basis van copyrightclaims). [CC BY-SA 3.0 (http: // creativeCommons.Org/licenties/by-sa/3.0/)] via Wikimedia Commons)

Het werd voor het eerst geïsoleerd en gekristalliseerd tussen 1946 en 1948, via protocollen die vergelijkbaar zijn met die jaren eerder om actine en myosine te verkrijgen, de twee meest voorkomende eiwitten in myofilamenten.

In skeletspiercellen vormt tropomiosine, samen met troponine, een regulerend eiwitduo dat fungeert als een "sensor" van calcium, omdat de remmende associatie met actinevezels wordt omgekeerd na vereniging met de calciumionen dat ze de cel in reactie op het zenuwstimuli die de samentrekking richten.

[TOC]

Kenmerken

In gewervelde cellen is tropomiosine altijd, als onderdeel van dunne filamenten in spiermyofibrillen, zowel van de gestreepte spieren als de gladde spier, waar het regulerende functies uitoefent.

Wetenschappers hebben tropomiosine beschreven als een asymmetrisch eiwit, vrij stabiel tegen warmte (thermostabiel), waarvan de polymerisatie lijkt afhankelijk te zijn van de ionische concentratie van het medium waar het zich bevindt.

Het behoort tot een grote en complexe familie van vezelachtige en spiraalvormige eiwitten die op grote schaal zijn verdeeld over eukaryoten. In gewervelde dieren worden tropomiosinen ingedeeld in twee grote groepen:

Kan u van dienst zijn: Peptonada Water: fundering, voorbereiding en gebruik

- Die van een hoog molecuulgewicht (tussen 284-281 aminozuren).

- Laag molecuulgewicht (tussen 245-251 aminozuren).

Alle isovormen hebben, wanneer ze afzonderlijk worden onderzocht, een aantal aminozuurafval dat 40 40 is. Er zijn hypothese die voorstelt dat elk van deze "groepen" van aminozuren interageert met een actine -monomeer wanneer beide eiwitten een complex vormen in dunne filamenten.

Zoogdieren bevatten ten minste 20 verschillende isovormen van tropomiosine, gecodeerd door vier genen die tot expressie worden gebracht door alternatieve promotors en waarvan de producten (RNAM) worden verwerkt door bezuinigingen en alternatieve splices ("Splicing")).

Sommige van deze isovormen hebben differentiële expressie. Velen zijn stof en podiumstadion, omdat sommige worden gevonden in vastberaden spierweefsels en mogelijk het geval zijn dat ze alleen worden uitgedrukt op een specifiek moment van ontwikkeling.

Structuur

Tropomiosine is een dimérica -eiwit, samengesteld uit twee polypeptide -alfa -hallen die samen worden gerold, min of meer 284 aminozuurafval elk, met een molecuulgewicht in de buurt van 70 kDa en een lengte van meer dan 400 nm.

Aangezien er meerdere isovormen kunnen zijn, kan de structuur ervan bestaan ​​uit twee gelijke of twee verschillende moleculen, waardoor een homodimisch of heterodimeer eiwit wordt gevormd,. Deze verschillen in termen van de "kracht" waarmee ze binden aan actinefilamenten.

Tropomiosinemoleculen, ook op een filamenteuze manier, bevinden zich in de "groef" -gebieden die bestaan ​​tussen de actinepolymeren G -ketens die de onderdelen vormen van actine van de fijne filamenten van de fijne filamenten. Sommige auteurs beschrijven hun associatie als een "vormcomplementariteit" tussen beide eiwitten.

Kan u van dienst zijn: Metanephrides

De volgorde van dit eiwit wordt opgevat als een "flirt" van heptopeptiden (7 aminozuren) die worden herhaald, waarvan de kenmerken en individuele eigenschappen de stabiele verpakking van de twee propellers bevorderen die de structuur vormen, en waaronder de vakbondslocaties worden gevormd Voor actine.

De unie tussen tropomiosine en actinevezels is voornamelijk door elektrostatische interacties.

Het N-terminale uiteinde van tropomiosinen is zeer bewaard gebleven bij de verschillende spierisovormen. Zozeer zelfs dat acht van de eerste negen afval identiek zijn van mens tot Drosophila (De fruitvlieg), en 18 van de eerste 20 N-terminale afval worden bewaard in alle gewervelde dieren.

Functie

Tropomiosine en troponine, zoals hierboven vermeld, vormen het regulerende duo van spiercontractie van skelet- en hartvezels van gewervelde dieren en sommige ongewervelde dieren.

Troponine is een eiwitcomplex gevormd door drie subeenheden, een die reageert op calcium en hierbij komt, een andere die bindt aan tropomiosine en een andere die bindt aan actine F -filamenten.

Elk tropomiosinemolecuul wordt geassocieerd met een troponine -complex dat de bewegingen van de eerste reguleert.

Wanneer de spier ontspannen is, wordt tropomiosine gevonden in een speciale topologie die sites voor myosine -unie in de actine blokkeert, die contractie voorkomt.

Wanneer spiervezels voldoende stimulus ontvangen, neemt de intracellulaire calciumconcentratie toe, wat een conformationele verandering in troponine geassocieerd met tropomiosine veroorzaakt.

De conformationele verandering in troponine induceert ook een conformationele verandering in tropomiosine, wat resulteert in de "bevrijding" van de waarnemend-miliosine-vakbondsplaatsen en maakt het mogelijk dat myofibrillen optreden.

Kan u van dienst zijn: Alpha Propeller: wat is, structuur, belang

In niet -muscle cellen waar het zich bevindt, vervult tropomiosine blijkbaar structurele functies of bij de regulatie van cellulaire morfologie en mobiliteit.

Tropomiosine als allergeen

Tropomiosine is opgemerkt als een van de meest voorkomende allergene spiereiwitten in gevallen van allergische reacties veroorzaakt door voedsel van dierlijke oorsprong.

Het is aanwezig in spier- en niet -musculaire cellen, zowel gewervelde dieren als ongewervelde dieren. Verschillende studies laten zien dat allergische reacties veroorzaakt door schaaldieren zoals garnalen, krabben en kreeften het product zijn van de "detectie" van hun epitakes door middel van immunoglobulinen in het serum van allergische overgevoelige patiënten.

Er wordt gedacht dat dit eiwit zich gedraagt ​​als een allergeen van kruisreactiviteit, omdat allergische patiënten bijvoorbeeld ook zijn voor andere schaaldieren en weekdieren die een eiwit hebben met vergelijkbare kenmerken.

Referenties

1. Ayuso, g. R. R., & Lehrer, s. B. (1999). Tropomyosine: een ongewervelde pan-elf. International Journal of Allergy and Immunology, 119, 247-258.
2. Dominguez, r. (2011). Tropomyosin: de visie van de poortwachter op de actinefilament onthuld. Biofysisch tijdschrift, 100(4), 797-798.
3. Farah, c., & Reinach, f. (negentienvijfennegentig). Het troponine -complex en regulatie van spiercontractie. Faseb, 9, 755-767.
4. Phillips, G. N., Vulstoffen, j. P., & Cohen, c. (1986). Tropomyosinekristalstructuur en spierregulatie. Journal of Molecular Biology, 192, 111-131.
5. Ross, m., & Pawlina, W. (2006). Histologie. Een tekst en atlas met gecorreleerde cel- en moleculaire biologie (5e ed.)). Lippinott Williams & Wilkins.