Treonine -kenmerken, functies, afbraak, voordelen

De Treonina (THR, T) of Treo-a-amino-β-biologische zuur is een van de samenstellende aminozuren van celeiwitten. Aangezien mensen en andere gewervelde dieren geen biosynthetische routes hebben voor de productie, wordt Treonine beschouwd als een van de 9 essentiële aminozuren die met het dieet moeten worden verkregen.

Treonine was de laatste van de 20 gemeenschappelijke aminozuren ontdekt in eiwitten, een feit dat meer dan een eeuw in de geschiedenis plaatsvond na de ontdekking van asparagine (1806), dat het eerste aminozuur was beschreven.

Treonine-aminozuurstructuur (Bron: keycin [CC BY-SA 4.0 (https: // creativeCommons.Org/licenties/by-sa/4.0)] via Wikimedia Commons)

Het werd ontdekt door William Cumming Rose in 1936, die de term "Treonine" bedacht voor de structurele gelijkenis die hij vond tussen dit aminozuur en haraonzuur, een verbinding afgeleid van Treose Sugar.

Als aminozuureiwit heeft Treonine meerdere functies in de cellen, waaronder de bindingsplaats voor koolhydraatketens die typerend zijn voor glycoproteïnen en de herkenningslocatie voor eiwitkinasen met specifieke functies (Treonine -eiwitten/serinekinasen) opvallen)).

Evenzo is Treonine een essentieel onderdeel van eiwitten zoals tandglazuur, elastine en collageen en heeft ook belangrijke functies in het zenuwstelsel. Het wordt gebruikt als een voedingssupplement en als een "mitigator" van de fysiologische toestanden van angst en depressie.

[TOC]

Kenmerken

De Treonine behoort tot de polaire aminozuurgroep met een R- of zijketengroep zonder positieve of negatieve belastingen (niet -geladen polaire aminozuren).

De kenmerken van de R -groep worden gemaakt door een sterk oplosbaar aminozuur (hydrofiel of hydrofiel), wat ook geldt voor de andere leden van deze groep, zoals cysteïne, serine, asparagine en glutamine.

Samen met tryptofaan, fenylalanine, isoleucine en tyrosine is Treonine een van de vijf aminozuren die zowel glucogene als ketogene functies heeft, omdat er uit het metabolisme relevante tussenpersonen zijn zoals pyruvaat en succinyl-coa.

Dit aminozuur heeft een geschat molecuulgewicht van 119 g/mol; Zoals veel van de aminozuren zonder belasting, heeft het een iso -elektrisch punt rond de 5.87 en de frequentie ervan in eiwitstructuren is bijna 6%.

Sommige auteurs groeperen de boomonine samen met andere aminozuren van "zoete" smaak, waaronder bijvoorbeeld de serine, glycine en alanine.

Structuur

Α-aminozuren zoals Treonine hebben een algemene structuur, dat wil zeggen, het is gebruikelijk voor iedereen. Dit wordt onderscheiden door de aanwezigheid van een koolstofatoom dat bekend staat als de "α -koolstof", die chiraal is en waaraan vier soorten moleculen of verschillende substituenten zijn verbonden.

Deze koolstof deelt een van zijn bindingen met een waterstofatoom, een andere met de R -groep, die kenmerkend is voor elk aminozuur, en de andere twee zijn bezet door de aminogroepen (NH2) en carboxyl (COOH), die voor iedereen gebruikelijk zijn De aminozuren.

De toninegroep R heeft een hydroxylgroep waarmee hij waterstofbruggen kan vormen met andere moleculen in waterige media. De identiteit ervan kan worden gedefinieerd als een alcoholische groep (een ethanol, met twee koolstofatomen), die een van zijn hydrogenen heeft verloren om zich aan te sluiten bij het α (-chah-CH3) koolstofatoom.

Deze groep -OH kan dienen als een "brug" of vakbondslocatie voor een verscheidenheid aan moleculen (dit kan worden aangesloten, bijvoorbeeld oligosaccharidenketens tijdens de vorming van glycoproteïnen) dus het is een van degenen die verantwoordelijk zijn voor de vorming van de vorming van de vorming van de vorming van de vorming van de vorming van de vorming van de vorming van de vorming van de vorming van de vorming van de vorming van de vorming van de vorming van de vorming van de vorming van de vorming van de vorming van de vorming van de vorming van de vorming van de vorming de gemodificeerde Treonine -derivaten.

De biologisch actieve vorm van dit aminozuur is L-tronine en het is dit dat zowel deelneemt aan de vorming van eiwitstructuren als in de verschillende metabole processen waar het werkt.

Functie

Als aminozuureiwit maakt Treonine deel uit van de structuur van veel eiwitten in de natuur, waar het belang en de rijkdom afhankelijk zijn van de identiteit en functie van het eiwit waartoe het behoort.

Kan u van dienst zijn: heterosis: verbetering van dieren, in planten, mens

Naast zijn structurele functies bij de vorming van de peptidesequentie van eiwitten, vervult Treonine andere functies zowel in het zenuwstelsel als in de lever, waar het deelneemt aan het metabolisme van vetten en de accumulatie ervan in dit orgaan in dit orgaan voorkomt.

Treonine maakt deel uit van de sequenties die worden herkend door de enzymen Serín/Treonina -kinasen, die verantwoordelijk zijn voor tal van eiwitfosforyleringsprocessen, essentieel voor de regulatie van de veelheid van functies en intracellulaire signaalgebeurtenissen.

Het wordt ook gebruikt voor de behandeling van sommige darm- en spijsverteringsstoornissen en het nut ervan bij de verzwakking van pathologische aandoeningen zoals angst en depressie is aangetoond.

L-Treonine is ook een van de aminozuren die nodig zijn om de pluripotente toestand van embryonale stamcellen van muizen te behouden, een feit dat blijkbaar gerelateerd is aan het metabolisme van S-adenosyl-methionine en met de methyleringsgebeurtenissen van histonen, die direct zijn, die direct zijn histonen, betrokken bij de expressie van genen.

In de industrie

Een gemeenschappelijke eigenschap voor veel aminozuren is het vermogen om te reageren met andere chemische groepen zoals aldehyden of ketonen voor de vorming van de karakteristieke "smaken" van vele verbindingen.

Onder deze aminozuren is de Treonine, die als de serine reageert met sucrose tijdens de TOS.

Treonine is aanwezig in veel geneesmiddelen van natuurlijke oorsprong en ook in veel formuleringen van voedingssupplementen die worden voorgeschreven aan patiënten met ondervoeding of die slechte diëten hebben in dit aminozuur.

Een andere van de meest beruchte functies van L-Treonine, en dat is in de loop van de tijd gegroeid, is additief bij het bereiden van geconcentreerd voedsel voor varkens en pluimveeproductie-industrie.

L-Treonine wordt in deze industrieën gebruikt als een voedingssupplement in slechte formuleringen vanuit het oogpunt van eiwit, omdat dit economische voordelen biedt en de ruwe eiwittekorten verlicht die deze landbouwhuisdieren consumeren.

De belangrijkste vorm van productie van dit aminozuur wordt normaal gesproken door microbiële fermentatie en wereldproductiecijfers voor landbouwdoeleinden voor het jaar 2009 bedroeg 75 ton.

Biosynthese

Treonine is een van de negen essentiële aminozuren voor de mens, wat betekent dat het niet kan worden gesynthetiseerd door lichaamscellen en daarom moet worden verkregen uit eiwitten van oorsprong van dieren of planten die worden geleverd met het dagelijkse voeding.

Planten, schimmels en bacteriën synthetiseren Treonine uit vergelijkbare routes die enkele discrepanties met elkaar kunnen presenteren. De meeste van deze organismen beginnen echter vanuit Asparto als een voorloper, niet alleen voor Treonine, maar ook voor Methodin en Lysine.

Biosinthetische route in microben

De biosyntheseroute van L-Treonine in micro-organismen zoals bacteriën bestaat uit vijf stappen die worden gekatalyseerd door verschillende enzymen. Het vertreksubstraat, zoals opgemerkt, is het aspartaat, dat wordt gefosforyleerd door een enzym ATP-afhankelijke quinasa aspartaat.

Deze reactie produceert het metaboliet L-asphat fosfaat (L-aspartil-P) dat dient als een substraat voor het semi-erkendehydische aspartyl-enzymdehydrogenase, dat de conversie ervan in semi-de afhankelijke semi-de-afhankelijke semi-de-afhankelijke aspartyl katalyseert.

Semi-aarthaide aspartyl kan zowel worden gebruikt voor de biosynthese van L-lisin als voor de biosynthese van L-Treonine; In dit geval wordt het molecuul gebruikt door een HOMOSERINE-enzym NADPH-afhankelijke afhankelijke afhankelijke afdelingen voor de productie van L-Homoserina.

De L-Homoserine wordt gefosforyleerd tot L-Homoserin-fosfaat (L-Homoserina-P) door een homoserine ATP-afhankelijk kinase en deze reactieproduct is op zijn beurt een substraat van het synthase Treonine Enzyme, dat kan synthetiseren van L-Trinina.

L-methionine kan worden gesynthetiseerd uit de L-Homoserin geproduceerd in de vorige stap, dus het vertegenwoordigt een "competitieve" route voor de synthese van L-Treonine.

De gesynthetiseerde L-Treonine op deze manier kan worden gebruikt voor eiwitsynthese of kan ook stroomafwaarts worden gebruikt voor de synthese van glycine en L-leucine, twee relevante aminozuren ook vanuit het eiwitperspectief.

Kan u van dienst zijn: evolutietheorieën

Regulatie

Het is belangrijk om te benadrukken dat drie van de vijf enzymen die deelnemen aan de biosynthese van L-Treonine in bacteriën worden gereguleerd door het product van de reactie door negatieve feedback. Dit zijn het kinase -aspartaat, de homoserine dehydrogenase en het homoserinekinase.

Bovendien hangt de regulatie van deze biosynthetische route ook af van de cellulaire vereisten van de andere biosynthetische producten die hieraan verband houden, aangezien de vorming van L-lisine, L-methionine, L-isoleucine en glycine afhankelijk is van de productieroute van de productie van de productie van de productie van de productie van de productie van L-TREONINE.

Degradatie

Treonine kan worden afgebroken door twee verschillende routes om pyruvaat of succinyl-CoA te produceren. De laatste is het belangrijkste product van het treonine -katabolisme bij mensen.

Tonine -metabolisme komt voornamelijk voor in de lever, maar de alvleesklier, hoewel in mindere mate, neemt ook deel aan dit proces. Deze route begint met het transport van het aminozuur door het plasmamembraan van de hepatocyten door middel van specifieke transporters.

Pyruvaatproductie van Treonine

De omzetting van het boomonine in pyruvaat vindt plaats dankzij de transformatie ervan in glycine, die plaatsvindt in twee katalytische stappen die beginnen met de vorming van 2-amino-3-ecotobutiraat uit de Treonine en door de werking van het enzym Treonine dehydrogenase.

In de mens vertegenwoordigt deze route slechts tussen de 10 en 30% van het katabolisme van de Treonine, maar het belang ervan is relatief ten opzichte van het organisme dat wordt beschouwd omdat, bij andere zoogdieren, bijvoorbeeld, dit is veel relevanter katabolisch praten.

SUCKINIL-COA-productie van Treonina

Net als bij metionine, valina en isoleucine, worden de koolstofatomen van Treonine ook gebruikt voor Succunil-CoA-productie. Dit proces begint met de omzetting van het aminozuur in a-cethobutiraat, dat vervolgens wordt gebruikt als een substraat van het a-zo-zo-stoat dehydrogenase-enzym om propionil-CoA uit te voeren.

De transformatie van boomonine in a-cethobutiraat wordt gekatalyseerd door het enzymdehydratase, dat het verlies van een watermolecuul (H2O) en een andere van een ammoniumion (NH4+) impliceert (NH4+) (NH4+).

Propionyl-CoA wordt gearboxyleerd in methylmalonyl-CoA door een tweestapsreactie die de binnenkomst van een bicarbonaatkoolstofatoom vereist (HCO3-). Dit product dient als een substraat voor een methylmalonil-CoA mutasa-co-enzyme B12-afhankelijk, dat het molecuul "epimereert" om succinyl-CoA te produceren.

Andere katabole producten

Bovendien kan het koolstofkelet van het tronine katabolisch worden gebruikt voor de productie van acetyl-CoA, wat ook belangrijke implicaties heeft vanuit het oogpunt van energie in lichaamscellen.

In bepaalde organismen functioneert Treonine ook als een substraat van sommige biosynthetische routes zoals isoleucine, bijvoorbeeld. In dit geval kan, door 5 katalytische stappen, a-ecthobutiraat afgeleid van het katabolisme van het boomonine worden gericht op de vorming van isoleucine.

Voedsel rijk aan Treonine

Hoewel de meeste overvloedige voedingsmiddelen in eiwitten een bepaald percentage van alle aminozuren hebben, is vastgesteld dat eieren, melk, soja en gelatine vooral rijk zijn aan het treonine -aminozuur.

Treonine is ook in dierlijk vlees zoals kip, varken, konijn, lam en verschillende soorten vogels. In voedsel van plantaardige oorsprong is het overvloedig in de choles, op de ui, knoflook, snijbiet en aubergines.

Het wordt ook gevonden in rijst, maïs, tarwezemelen, peulvruchten en in veel fruit zoals aardbeien, bananen, druiven, ananas, pruimen en andere noten die rijk zijn aan eiwitten zoals noten of de pistachenoten, onder andere.

Voordelen van uw inname

Volgens de commissie van experts van de Wereldgezondheidsorganisatie voor landbouw en voedsel (WHO, FAO), is de dagelijkse vereiste van Treonina voor een gemiddelde volwassen mens ongeveer 7 mg per kilogram lichaamsgewicht, die moet worden verkregen uit voedsel dat is ingenomen met dieet dat is ingenomen met dieet dat is ingenomen met dieet dat is ingenomen met dieet dat is ingenomen met dieet dat is ingenomen met dieet dat is ingenomen met dieet dat is ingenomen met dieet dat is ingenomen met dieet dat is ingenomen met dieet dat met dieet is ingenomen die zijn ingenomen met dieet die met dieet is ingenomen die zijn ingenomen met dieet die met dieet is ingenomen.

Kan u van dienst zijn: rood van fenol: kenmerken, voorbereiding, toepassingen

Deze cijfers komen voort uit experimentele gegevens verkregen uit studies uitgevoerd met mannen en vrouwen, waarbij deze hoeveelheid boomonine voldoende is om een ​​positieve stikstofbalans in lichaamscellen te krijgen.

Studies met kinderen tussen 6 maanden en een jaar oud hebben echter aangetoond dat de minimale vereisten van L-Treonine voor deze tussen 50 en 60 mg per kilogram gewicht per dag zijn.

Een van de belangrijkste voordelen van de inname van voedingssupplementen of medicijnen met speciale formuleringen die rijk zijn aan L-Treonine zijn de behandeling van laterale amyotrofe sclerose of de ziekte van Lou Gehrig.

Aanvullende Treonine Supply bevordert de opname van voedingsstoffen in de darm en draagt ​​ook bij aan de verbetering van de leverfuncties. Het is ook belangrijk voor het transport van fosfaatgroepen via cellen.

Deficiëntiestoornissen

Bij jonge kinderen zijn er geboren defecten in het metabolisme van het boomonine die groeiper vertraging veroorzaken en andere gerelateerde metabole stoornissen.

Tekorten in dit aminozuur zijn geassocieerd met enkele mislukkingen bij het gewichtstoename van kinderen, naast andere pathologieën die verband houden met het gebrek aan stikstofretentie en het verlies ervan in urine.

Mensen die worden onderworpen aan slechte diëten in Treonina kunnen een grotere neiging hebben om te lijden aan leverlever en sommige darminfecties gerelateerd aan dit aminozuur.

Referenties

1. Barret, g., & Elmore, D. (2004). Aminozuren en peptiden. Cambridge: Cambridge University Press.
2. Borgonha, s., Regan, m. M., Oh s. H., Condon, m., & Young, v. R. (2002). Threonine-vereiste van gezonde volwassenen, gederced met 24-uur indicator amininozuur balanstechniek. American Journal of Clinical Nutrition, 75(4), 698-704.
3. Bradford, h. (1931). De geschiedenis van de ontdekking van de aminozuren. II. Een overzicht van aminozuren die sinds 1931 worden beschreven als componenten van natieve eiwitten. Vooruitgang in eiwitchemie, 81-171.
4. Champe, p., & Harvey, r. (2003). Aminozuren aminozuren. In Lippincott's Illustrated Reviews: Biochemistry (3e ed., PP. 1-12). Lippincott.
5. De lange, c. F. M., Gillis, een. M., & Simpson, G. J. (2001). Invloed van threonine-inname op de eiwitafzetting van de whoe-body en threonine-gebruik bij groeiende varkens die gezuiverde diëten hebben gevoed. Journal of Animal Science, 79, 3087-3095.
6. Edelman, een., Blumenthal, D., & Krebs, en. (1987). Serine/threonine kinase -eiwit. Annu. Revisie., 56, 567-613.
7. Edsall, J. (1960). Amininozuren, eiwitten en kanker biochemie (Vol. 241). Londen: Academic Press, Inc.
8. Huis, j. D., Hall, B. N., & Brosnan, J. T. (2001). Threonine -metabolisme in geïsoleerde rattenhepatocyten. American Journal of Physiology - Endocrinology and Metabolism, 281, 1300-1307.
9. Hudson, B. (1992). Biochemie van voedselproteïnen. Springer-Science+Business Media, B.V.
10. Kaplan, m., & Flavin, m. (1965). Threonine biosynthese. Op het pad in schimmels en bacteriën en het mechanisme van de isomerisatiereactie. The Journal of Biological Chemistry, 240(10), 3928-3933.
11. Kidd, M., & Kerr, B. (1996). L-threonine voor pluimvee: een recensie. Applied Poultry Science, Inc., 358-367.
12. Pratt, E., Snyderman, s., Cheung, m., Norton, p., & Holt, en. (1954). De threonine -eis van de normale baby. The Journal of Nutrition, 10(56), 231-251.
13. Rigo, j., & Senterre, J. (1980). Optimale threonine -inname voor vroeggeboorte die gevoed is met orale of parenterale voeding. Journal of parenterale en enterale voeding, 4(1), 15-17.
14. Shyh-chang, n., Locasale, J. W., Lysssiotis, c. NAAR., Zheng, en., Teo, r. EN., Ratanasirintrawoot, s.,... Cantley, L. C. (2013). Invloed van threonine-metabolisme op S-adensylmethionine en histonmethylering. Wetenschap, 339, 222-226.
15. Vickery, h. B., & Schmidt, c. L. NAAR. (1931). De geschiedenis van de ontdekking van de aminozuren. Chemische beoordelingen, 9(2), 169-318.
16. MD Web. (N.D.)). Ontvangen op 10 september 2019, van www.Webmd.com/vitamines/AI/ingredientMono-1083/Threonine
17. Wormser, E. H., & Pardee, tot. B. (1958). Regulatie van threonine -biosynthese in Escherichia coli. Archieven van biochemie en biofysica, 78(2), 416-432.
18. Xunyan, x., Quinn, p., & Xiaoyuan, x. (2012). Onderzoekspoort. Ontvangen op 10 september 2019, van www.Onderzoek.net/figuur/the-biosynthese-pathway-of-l-threonine-the-pathway-consists-of-fi-vi-enzymmatische Steps_fig1_232320671