Transaminatie

Schema van een aminotransferentiereactie tussen een aminozuur en een alfa-zoacid (bron: Alcibiades via Wikimedia Commons)

Wat is transaminatie?

De transaminatie Het is een soort chemische reactie die werkt in de "herverdeling" van de aminozuurgroepen, omdat het omkeerbare aminatieprocessen (toevoeging van een aminogroep) en hartzeer (eliminatie van een aminogroep) omringt, die worden gekatalyseerd door specifieke enzymen bekend als transaminasen of aminotransferasen.

De algemene transaminatiereactie impliceert de uitwisseling tussen een aminozuur en elke a-zo-stoat, waarbij de uitwisseling van een aminogroep de ketoacid-versie van het eerste substraataminozuur en de aminozuurversie van het eerste a-zo-ecotoacid-substraat oplevert.

De aminogroep die meestal wordt uitgewisseld, is de amino "alfa", dat wil zeggen degene die deelneemt aan de vorming van de peptidekoppelingen en die de structuur van de aminozuren definieert, hoewel reacties die andere aminogroepen in verschillende posities in verschillende posities inhouden in Verschillende posities kunnen optreden in.

Met uitzondering van lysine, boomonine, proline en hydroxyproline, nemen alle aminozuren deel aan transaminatiereacties, hoewel voor histidine, serine, methodine en fenylalanine zijn beschreven transaminasen, maar hun metabole routes impliceren dit type reacties niet.

De transaminatiereacties tussen aminozuren en α-cethoacides werden in 1937 ontdekt door Braunstein en Kritzmann, en sindsdien zijn ze onderworpen aan intense studies, omdat ze voorkomen in veel stoffen van verschillende organismen en met verschillende doeleinden en met verschillende doeleinden en met verschillende doeleinden en met verschillende doeleinden en met verschillende doeleinden en met verschillende doeleinden en met verschillende doeleinden en met verschillende doeleinden en met verschillende doeleinden en met verschillende doeleinden en met verschillende doeleinden en met verschillende doeleinden en met verschillende doeleinden en met verschillende doeleinden en met verschillende doeleinden.

Bij mensen zijn transaminasen bijvoorbeeld wijd verspreid in lichaamsweefsels en zijn ze bijzonder actief in hartspierweefsel, in de lever, in skeletspierweefsel en in de nieren.

Reactiemechanisme

Transaminatiereacties impliceren min of meer hetzelfde mechanisme. Zoals hierboven vermeld, treden deze reacties op als een omkeerbare uitwisseling van een aminogroep tussen een aminozuur en een α-zo-cid.

Kan u van dienst zijn: keramische materialen: kenmerken, typen, voorbeelden

Deze reacties zijn afhankelijk van een verbinding die bekend staat als fosfaatpyridoxal, een derivaat van vitamine B6 dat deelneemt als een aminogroeptransporter en die bindt aan transaminase-enzymen door de vorming van een schiff Lysine -residu op de actieve plaats van het enzym.

De vereniging tussen het fosfaatpyridoxale en het lysineresidu op de actieve plaats is niet covalent, maar wordt gegeven door elektrostatische interactie tussen de positieve stikstofbelasting in lysine en de negatieve belasting in de fosfaatgroep van de pyridoxal.

In de loop van de reactie verplaatst het aminozuur dat functioneert als een substraat de ε-aminogroep van het lysineresten in de actieve plaats die deelneemt aan de Schiff-basis met de pyridoxal.

Ondertussen worden een paar aminozuur alfa-koolstofelektronen verwijderd en overgebracht naar de pyridinring die het fosfaatpyridoxaal samenstelt (met een positieve lading) en vervolgens worden ze "afgegeven" aan a-zo-zid die werkt als een tweede substraat.

Op deze manier neemt het pyridoxale fosfaat niet alleen deel aan de overdracht of transport van de aminozuren tussen de aminozuren en de α-ecotoacides die substraat zijn van de transaminasen, maar werkt ook als een "gootsteen" van elektronen, waardoor de dissociatie wordt vergemakkelijkt van de dissociatie van de Alfa Acid -waterstof.

Samenvattend brengt het eerste substraat, een aminozuur, zijn aminogroep over naar het fosfaatpyridoxal, van waar het vervolgens wordt overgebracht naar het tweede substraat, een a-zo-ecotoide, die in het tussenliggende, een tussenliggende verbinding wordt gevormd als pyridoxamine fosfaat.

Kan u van dienst zijn: kolomchromatografie

Transaminatiefunctie

Transaminase -enzymen worden over het algemeen gevonden in cytosol en mitochondriën en werken bij de integratie van verschillende metabole routes.

Glutamaatdehydrogenase kan bijvoorbeeld in zijn omgekeerde reactie glutamaat veranderen in ammonium, NADH (of NADPH) en α-zetoglutaraat, die de cyclus van tricarbonzuren en functie in energieproductie kunnen betreden.

Dit enzym, dat zich in de mitochondriale matrix bevindt, vertegenwoordigt een vertakkingspunt dat aminozuren associeert met energiemetabolisme, zodat wanneer een cel voldoende energie mist in de vorm van koolhydraten of vetten om te functioneren, het kan afwisselend enkele aminozuren gebruiken voor hetzelfde doel.

De vorming van het enzym (glutamaatdehydrogenase) tijdens de ontwikkeling van de hersenen is essentieel voor de controle van ammoniumontgifting, omdat is aangetoond dat sommige gevallen van mentale retardatie te maken hebben met een lage activiteit hiervan, wat leidt tot de accumulatie van ammonium, die schadelijk is voor de gezondheid van de hersenen.

In sommige levercellen kunnen transaminatiereacties ook worden gebruikt voor gluconeogenese glucose -synthese.

Glutamine wordt omgezet in glutamaat en ammonium door glutaminase -enzym. Vervolgens wordt glutamaat omgezet in a-zetoglutaraat, dat de Krebs-cyclus binnenkomt en vervolgens naar gluconeogenese. Deze laatste stap vindt plaats dankzij de Malo, een van de producten op de route, wordt buiten de mitochondria getransporteerd door middel van een shuttle.

Deze shuttle laat a-cethoglutaraat achter aan de genade van het Málica-enzym, waardoor het pyruvaat is. Twee pyruvaatmoleculen kunnen worden omgezet, vervolgens een glucosemolecuul door gluconeogenese.

Kan u van dienst zijn: vlakke achtergrondfles

Voorbeelden

De meest voorkomende transaminatiereacties zijn gerelateerd aan alanine -aminozuren, glutaminezuur en asparaginezuur.

Sommige aminotransferase-enzymen kunnen, naast pyridoxaal fosfaat, pyruvaat gebruiken als "co-enzym", zoals het geval is met transaminase glutamaat-piruvaat, dat de volgende reactie katalyseert:

glutamaat + pyruvaat ↔ alanine + α-cetoglutaraat

Spiercellen zijn afhankelijk van deze reactie om alanine uit pyruvaat te produceren en energie te verkrijgen door de Krebs-cyclus door middel van α-setoglutoraat. In deze cellen hangt het gebruik van alanine als energiebron hangt af van de eliminatie van aminogroepen als ammoniumionen in de lever, door de ureumcyclus.

Alanine -transaminatiereactie (Bron: Tomas Drab [Public Domain] via Wikimedia Commons)

Een andere zeer belangrijke transaminatiereactie bij verschillende soorten is dat gekatalyseerd door het enzym aspartaataminotransferase:

L-spartato + α-ketoglutaraat ↔ oxalacetaat + l-glutamaat

Ten slotte, maar niet in de laatste plaats, de γ-aminoboterzuurtransaminatiereactie (GABA), een niet-eiwit aminozuur voor het centrale zenuwstelsel dat functioneert als een remmende neurotransmitter. De reactie wordt gekatalyseerd door een γ-aminobutirisch transaminasezuur en is min of meer als volgt:

α-ketoglutaraat + 4-aminobutaanzuur ↔ Glutamaat + SUCKINISCHE SEMI-CAR

De succinische semi -de semi -gebruik wordt omgezet in netstezuur door een oxidatiereactie en de laatste kan de Krebs -cyclus betreden voor energieproductie.