Maltase -kenmerken, synthese en functies

De Maltase, Ook bekend als a-glucosidase, zure maltase, omgekeerde glucose, glucosidasucrase, a-glucosidase lysosomaal of maltasea-glucoamilas.

Het behoort tot de klasse van hydrolasen, met name tot de subklasse van glycosidasen, die in staat zijn om de a-glucosidebindingen tussen glucoseresten te doorbreken (EC. 3.2.1.twintig). Deze categorie groeit verschillende enzymen waarvan de specificiteit gericht is op de exo-hydrolyse van verenigde terminale glycosiden door α-1,4 links.

Reactie gekatalyseerd door de maltase. Links een maltose molecuul en rechts de twee glucosemoleculen als gevolg van hydrolyse (bron: D.naar.Pantazis [cc by-sa 3.0 (httpscreativeComins.Orglicensey-sa3.0)].JPG via Wikimedia Commons)

Sommige maltasa's zijn in staat om polysachariden te hydrolyseren, maar met veel lagere snelheid. In het algemeen worden na de werking van de maltase α-D-glucoseresten vrijgegeven, maar enzymen van dezelfde subklas.

Het bestaan ​​van maltase -enzymen werd aanvankelijk aangetoond in 1880 en nu is het bekend dat het niet alleen aanwezig is bij zoogdieren, maar ook in micro -organismen zoals gisten en bacteriën, evenals in veel bovenste planten en granen.

Een voorbeeld van het belang van de activiteit van deze enzymen is gerelateerd aan Saccharomyces cerevisiae, Het micro -organisme dat verantwoordelijk is voor de productie van bier en brood, dat in staat is om maltose en maltotriosa af te breken dankzij het feit dat het maltase -enzymen heeft, waarvan de producten worden gemetaboliseerd naar de karakteristieke fermentatieve producten van dit organisme.

[TOC]

Kenmerken

Bij zoogdieren

De maltase is een amfipatisch eiwit geassocieerd met het membraan van darmborstelcellen. Een isoenzym is ook bekend als zure maltase, gelegen in lysosomen en in staat om verschillende soorten glucosidebindingen in verschillende substraten te hydrolyseren, niet alleen maltose en α-1,4 bindingen. Beide enzymen delen veel structurele kenmerken.

Kan u van dienst zijn: taxonomische categorieën

Het lysosomale enzym heeft ongeveer 952 aminozuren en wordt post-translationeel uitgeroepen door glycosylatie en peptide-verwijdering aan de N- en C-terminale uiteinden.

Studies uitgevoerd met het enzym uit de darm van ratten en varkens stellen aan dat bij deze dieren het enzym bestaat uit twee subeenheden die van elkaar verschillen in termen van enkele fysische eigenschappen. Deze twee subeenheden komen voort uit dezelfde polypeptid -voorloper die proteolyst is gesneden.

In tegenstelling tot varkens en ratten, heeft het enzym bij mensen geen twee subeenheden, maar is er één, van een groot moleculair en zeer geglycosileerd gewicht (door N- En OF-glycosylatie).

In gisten

De maltsa de naam, gecodificeerd door de gen Kwaad62, Het weegt 68 kDa en is een cytoplasmatisch eiwit dat bestaat als een monomeer en hydrolyseert een breed spectrum van a-glucosiden.

In gisten zijn er vijf isoenzymen gecodeerd in de telomere gebieden van vijf verschillende chromosomen. Elk gencoderende locus KWAADAARDIG Het omvat ook een gencomplex van alle genen die betrokken zijn bij het maltose -metabolisme, inclusief permeaous en regulerende eiwitten, alsof het een opeone is.

In planten

Er is aangetoond dat het enzym in planten gevoelig is voor temperaturen die hoger zijn dan 50 ° C en dat de maltase in grote hoeveelheden optreedt bij ontkiemde en niet -germineerde granen.

Bovendien is dit enzym tijdens zetmeelafbraak specifiek voor de maltose, omdat het niet op andere oligosachariden werkt, maar eindigt het altijd met glucosevorming.

Synthese

Bij zoogdieren

De darmmaltase van mensen wordt gesynthetiseerd als een enkele polypeptideketen. Koolhydraten rijk aan handafval worden cotrarductief toegevoegd door glucosilatie, die de proteolytische afbraaksequentie lijkt te beschermen.

Het kan u van dienst zijn: ficologie

Studies over de biogenese van dit enzym stellen aan dat het wordt geassembleerd als een hoog molecuulgewichtmolecuul in een toestand "bevestigd aan het membraan" van het endoplasmatisch reticulum, en dat het vervolgens wordt verwerkt door pancreasenzymen en "opnieuw glycosyleerd" in de Golgi complex.

In gisten

In gisten zijn er vijf isoenzymen gecodeerd in de telomere gebieden van vijf verschillende chromosomen. Elk gencoderende locus KWAADAARDIG Het omvat ook een gencomplex van alle genen die betrokken zijn bij het Maltosa -metabolisme, inclusief permeaous en regulerende eiwitten.

In bacterie

Het Maltosa -metabolismesysteem in bacteriën zoals zoals EN. coli, Het lijkt erg op het lactosesysteem, vooral in de genetische organisatie van de operator die verantwoordelijk is voor de synthese van regulerende eiwitten, transportband en met enzymatische activiteit op het substraat (maltase).

Functie

In de meeste organismen waar de aanwezigheid van enzymen zoals de maltase is gedetecteerd, speelt dit enzym dezelfde rol: de afbraak van disacchariden zoals de maltose om oplosbare koolhydraatproducten gemakkelijker metaboliseerbaar te verkrijgen metaboliseerbaar.

In de darm van zoogdieren speelt de maltase een sleutelrol in de laatste stappen van zetmeelafbraak. De tekortkomingen in dit enzym worden meestal waargenomen in pathologieën zoals type II glycogenese, die gerelateerd is aan glycogeenopslag.

In bacteriën en gisten reacties gekatalyseerd door enzymen van dit type vertegenwoordigen een belangrijke bron van glucose -energie die de glycolytische route binnengaat, voor fermentatieve doeleinden of niet.

In de planten neemt de maltase samen met de amylasen deel aan de afbraak van het endosperm in de zaden die "slapen", en die worden geactiveerd door de gibberellines, regulerende hormonen van plantengroei, als een voorwaarde voor kieming.

Kan u van dienst zijn: aquatische voedselketen: niveaus en organismen

Bovendien hebben veel voorbijgaande zetmeelproducerende planten gedurende de dag specifieke maltasen die bijdragen aan de afbraak van hun metabolisme -tussenpersonen 's nachts, en er is vastgesteld dat chloroplasten de belangrijkste plaatsen zijn van opslagplaatsen van maltose in deze organismen in deze organismen in deze organismen in deze organismen.

Referenties

1. Auricchio, f., Bruni, c. B., & Sica, V. (1968). Verdere zuivering en karakterisering van het zuur A-glucosidae. Journal Biochemical, 108, 161-167.
2. Danielsen, E. M., Sjostrom, h., & Noren, of. (1983). Biosynthese van intestinale microvillaire eiwitten. Journal Biochemical, 210, 389-393.
3. Davis, W. NAAR. (1916). III. De verdeling van malase in planten. De functie van malase in zetmeelafbraak en de invloed ervan op de amyloclastische activiteit van materiaalmaterialen. Journal Biochemical, 10(1), 31-48.
4. Expasie. Bioinformatica resource portal. (N.D.)). Opgehaald uit enzym.Expasie.borg
5. Lu, en., Gehan, J. P., & Shakyy, T. D. (2005). Daglengte en circadiane effecten op zetmeelafbraak en maltose metabolisme. Plantenfysiologie, 138, 2280-2291.
6. Naims, h. EN., Sterchi, e. EN., & Lentze, m. J. (1988). Structuur, biosynthese en glycosylatie van menselijke dunne darm. The Journal of Biological Chemistry, 263(36), 19709-19717.
7. Needleman, r. (1991). Controleren. Microbiologie moleculair, 5(9), 2079-2084.
8. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IBMB). (2019). Opgehaald van Qmul.AC.Uk.
9. Reuser, a., Kroos, m., Hermans, m., Bijvoet, a., Verbeet, m., Van Diggelen, of.,... Ploeg, V. der. (negentienvijfennegentig). Glycogenese type II (tekort aan de zure malca). Spier- en zenuw, 3, 61-69.
10. Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Ruststudies in zaad van avena fatua. Canadian Journal of Botany, 40(13), 1659-1673.
11. Sorensen, s., Norén, O., Stostrom, h., & Danielsen, m. (1982). Amfifiele varkens darmmicrovillus malase/glucoamylase -structuur en specificiteit. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.