Alfa propeller wat is, structuur, belang

De alfa -propeller Het is de eenvoudigste secundaire structuur die een eiwit in de ruimte kan aannemen in overeenstemming met de stijfheid en de vrijheid van rotatie van de verbanden tussen hun aminozuurafval.

Het wordt gekenmerkt door de spiraalvormige vorm waarin aminozuren zijn gerangschikt, die lijken te bestellen rond een denkbeeldige longitudinale as met de R -groepen aan de buitenkant hiervan.

De alfa -proxy's werden voor het eerst in 1951 beschreven door Pauling en medewerkers, die de beschikbare gegevens gebruikten over interatomische afstanden, linkhoeken en andere structurele parameters van peptiden en aminozuren om de meest waarschijnlijke configuraties te voorspellen die de ketens konden veronderstellen polypeptide.

De beschrijving van de alfa -propeller ontstond uit de zoektocht naar alle mogelijke structuren in een peptideketen die werden gestabiliseerd door waterstofbruggen, waarbij het afval stoichiometrisch equivalent was en de configuratie van elke was vlakke, zoals aangegeven door de gegevens van resonantie van peptide -links die beschikbaar waren voor datum.

Deze secundaire structuur is de meest voorkomende tussen eiwitten en wordt overgenomen door zowel oplosbare eiwitten als uitgebreide membraaneiwitten. Er wordt aangenomen dat er meer dan 60% van de eiwitten bestaan ​​in de vorm van alfa- of bètablad.

Structuur

Over het algemeen heeft elke draai van een alfa -propeller gemiddeld 3.6 aminozuurafval, dat min of meer equivalent is tot 5.4 Å lang. Hoeken en draaiende lengtes variëren echter van het ene eiwit tot het andere met strikte afhankelijkheid van de aminozuursequentie van de primaire structuur.

Kan u van dienst zijn: Flogistische theorie: oorsprong, principes en bezwaren

De meeste Alfa -propeller. De voorwaarde voor het optreden van de een of het ander is dat alle aminozuren zich in dezelfde configuratie bevinden (L of D), omdat deze verantwoordelijk zijn voor de richting van de beurt.

De stabilisatie van deze belangrijke structurele redenen voor de eiwitwereld wordt gegeven door waterstofbindingen. Deze bindingen treden op tussen het waterstofatoom dat is bevestigd aan de electonegatieve stikstof van een peptidebinding en het elektronegatieve carbonzuurzuursatoom van het aminozuur vier posities later, in het N-terminale gebied ten opzichte van zichzelf met betrekking tot zichzelf met betrekking tot zichzelf.

Elke schroefronde komt op zijn beurt aan bij de volgende door waterstofbindingen, die fundamenteel zijn om de algehele stabiliteit van de molecuul te bereiken.

Niet alle peptiden kunnen stabiele alfa -propellers vormen. Dit wordt gegeven door de intrinsieke capaciteit van elk aminozuur van de keten om propellers te vormen, die direct gerelateerd is aan de chemische en fysische aard van de substituerende groepen.

Bij een bepaalde pH kunnen veel polair afval bijvoorbeeld dezelfde belasting verwerven, zodat ze niet achtereenvolgens in een propeller kunnen worden geplaatst, omdat de afstoting tussen hen een grote vervorming in hetzelfde zou impliceren.

De grootte, vorm en positie van aminozuren zijn ook belangrijke determinanten van spiraalvormige stabiliteit. Zonder verder te gaan, kan afval zoals ASN, Ser, THR en Cys in nauwe nabijheid binnen de reeks ook een negatief effect hebben op de configuratie van de alfa -propeller.

Kan u van dienst zijn: monosachariden

Op dezelfde manier hangen de hydrofobiciteit en hydrofiliciteit van de alfa -spiraalvormige segmenten in een specifiek peptide uitsluitend af van de identiteit van de RA van de aminozuren.

In uitgebreide membraaneiwitten propent alfa alfa met residuen van een sterk hydrofobe karakter, strikt noodzakelijk voor de insertie en configuratie van de segmenten tussen de apolaire staarten van de samenstellende fosfolipiden.

Oplosbare eiwitten hebben daarentegen alfazalen die rijk zijn aan polair afval, die een betere interactie mogelijk maken met de waterige omgeving die aanwezig is in het cytoplasma of in interstitiële ruimtes.

Functioneel belang

Alpha -propellermotieven hebben een breed scala aan biologische functies. Specifieke interactiepatronen tussen propellers spelen een cruciale rol in de functie, assemblage en oligomerisatie van zowel membraaneiwitten als oplosbare eiwitten.

Deze domeinen zijn aanwezig in veel transcriptiefactoren, belangrijk vanuit het oogpunt van de regulatie van genetische expressie. Ze zijn ook aanwezig in eiwitten met structurele relevantie en in membranale eiwitten met transport- en/of transmissiefuncties van verschillende soorten.

Vervolgens enkele klassieke voorbeelden van eiwitten met alfa -hangen:

Myosine

Myosine is een actine ATPASA die verantwoordelijk is voor spiercontractie en een verscheidenheid aan celmobiliteitsvormen. Zowel spier- als niet -muscle myosinas bestaan ​​uit twee regio's of bolvormige "hoofden" die aan elkaar zijn gekoppeld door een lange "staart" alpha helicoidaal.

Collageen

Een derde van het totale eiwitgehalte van het menselijk lichaam wordt vertegenwoordigd door collageen. Het is het meest voorkomende eiwit van extracellulaire ruimte en heeft als onderscheidend kenmerk een structureel motief bestaande uit drie parallelle strengen met een Levógira -spiraalvormige configuratie, die samenkomen om een ​​drievoudige nabijheid van dextrogyry -zin te vormen.

Kan je dienen: flora en fauna van tamaulipas: meer representatieve soorten

Keratine

Keratines zijn een groep filamentvormende eiwitten die worden geproduceerd door sommige epitheelcellen in gewervelde dieren. Ze zijn het belangrijkste onderdeel van nagels, haar, klauwen, schildpadschaal, hoorns en veren. Een deel van de fibrillaire structuur bestaat uit alfa -propellersegmenten.

Hemoglobine

Bloedzuurstof wordt getransporteerd door hemoglobine. Het globinegedeelte van dit tetramere eiwit bestaat uit twee identieke alfa -propellers van 141 afval elk, en van twee bètacetens van 146 verspilling elk.

"Zinkvingers" type eiwitten

Eukaryotische organismen hebben een grote rijkdom aan zinkvingers, die voor verschillende doeleinden werken: DNA -herkenning, RNA -verpakking, transcriptionele activering, apoptose -regulatie, eiwitvouwen, enz. Veel zinkvingers hebben alfa -propens als het belangrijkste onderdeel van hun structuur en die essentieel zijn voor hun functie.

Referenties

1. Aurora, r., Srinivasan, r., & Rose, G. D. (1994). Regels voor alfa-helix beëindiging door glycine. Wetenschap, 264(5162), 1126-1130.
2. Blaber, m., Zhang, x., & Matthews, B. (1993). Structurele basis van aminozuur alpha helix prperesity. Wetenschap, 260(1), 1637-1640.
3. Brennan, r. G., & Matthews, B. W. (1989). Het helix-turn-helix DNA-bindende motief. Journal of Biological Chemistry, 264(4), 1903-1906.