Hexoquinase structuren, functies, vormen

De Hexoquinase (HK) is het enzym dat de eerste reactie van de glycolytische route vrijwel in alle levende organismen katalyseert, zowel in prokaryoten als in eukaryoten. Het is verantwoordelijk voor de overdracht van een fosforylgroep naar glucose, waardoor glucose-6p wordt geproduceerd, hoewel het ook andere hexous suikers (van 6 koolstofatomen) kan fosforyleren).

Dit enzym wordt geclassificeerd binnen een van de twee families van glucose -kinase -enzymen (enzymen die fosforylgroepen overbrengen naar substraten zoals glucose): de hexoquinase -familie (HK), wiens leden zijn onderverdeeld in drie verschillende groepen bekend als de HK -groep, de Groep A en Groep B.

Reactie gekatalyseerd door het hexoquinase -enzym (Bron: Jmun7616 [Public Domain] via Wikimedia Commons)

De enzymen die tot de HK -familie behoren, worden gekenmerkt door glucosefosforylering ten koste van ATP als een fosforylgroepdonatormolecuul, en de leden van dezelfde verschillen voornamelijk met betrekking tot hun molecuulgewicht en substraatspecificiteit.

De HK-groep behoort de enzymen van eukaryotische organismen (ATP: D-hexose 6-fosfotransferasen), ondertussen wordt groep A weergegeven door de enzymen van de gram-negatieve bacteriën, cyanobacteriën, amithocondried en tripanosomatide protisten en gram b. -positieve bacteriën en Creanarqueotas organismen.

De enzymen van groepen A en B zijn ook bekend als glycoquinasen (GLCK's), omdat ze in staat zijn om uitsluitend glucosefosforylering te zijn, daarom worden deze enzymen ATP: D-glucose 6-fosfotransferase genoemd.

Als glycolytisch enzym heeft hexochinase een groot metabolisch belang, want zonder dit zou deze belangrijke route niet mogelijk zijn en de cellen sterk afhankelijk van koolhydraatconsumptie, zoals bijvoorbeeld de hersen- en spiercellen van veel zoogdieren, zouden ernstige functionele en fysiologische impedimenten hebben in het algemeen.

[TOC]

Structuur

Zoals later zal worden gezien, zijn er bij zoogdieren en andere gewervelde dieren (evenals in eencellige organismen zoals gisten) verschillende soorten hexoquinase -enzymen. Bij zoogdieren zijn er vier beschreven: isovormen I, II, III en IV.

Kan u van dienst zijn: Ferrous Alloys: Kenmerken, typen, voorbeelden

De eerste drie isoenzymen hebben een molecuulgewicht van 100 kDa, maar het isoenzym IV heeft 50 kDa. Deze isoenzymen (vooral I-III) vertonen een hoge overeenkomst van de sequentie tussen hen met betrekking tot hun C- en N-terminale uiteinden, evenals andere leden van de hexoquinase-familie.

Het N-terminale domein van deze enzymen wordt beschouwd als het "regulator" -domein, terwijl katalytische activiteit wordt uitgevoerd door het C-terminale domein (HK II van zoogdieren heeft actieve locaties in beide domeinen).

Het N-terminale domein is gekoppeld aan het C-terminale domein via een alfa-propeller, elk heeft ongeveer 50 kDa molecuulgewicht en heeft een kruising voor glucose.

Geïnduceerd aanpassingsmodel voor het hexoquinase -enzym (met betrekking tot de twee substraten: de ATP en de glucose) (Bron: Thomas Shafee [CC door 4.0 (https: // creativeCommons.Org/licenties/door/4.0)] via Wikimedia Commons)

De tertiaire structuur van deze enzymen is in wezen samengesteld uit β-geplaatste vellen gemengd met alfa-propellers, waarvan het aandeel varieert met betrekking tot het enzym en de soort in kwestie; De vakbondslocatie voor de ATP, het andere hexoquinase -substraat, bestaat meestal uit vijf β -vellen en twee alfa -propellers.

Functie

Hexoquinase heeft een transcendentale functie in het koolhydraatmetabolisme van de meeste levende wezens, omdat katalyseert de eerste stap van de glycolytische route, die de fosforylering van glucose binnenin bemiddeling.

Deze eerste stap van glycolyse, die bestaat uit de overdracht van een fosforylgroep van de ATP (donor) naar glucose, die 6-fosfaat en ADP-glucose geeft, is de eerste van de twee energie-investeringsstappen in de vorm van ATP.

Bovendien is de reactie die wordt gekatalyseerd door hexoquinase de doorgang van "activering" van glucose voor daaropvolgende verwerking en vertegenwoordigt een stap van "betrokkenheid", omdat glucose aldus gefosforyleerd kan worden.

Kan u van dienst zijn: heterogene mengsels

Het product van de reactie gekatalyseerd door hexoquinase, dat wil zeggen de 6-fosfaatglucose, is een punt van tak, omdat het het eerste substraat is dat wordt gebruikt op de route van het pentosefosfaat en in de synthese van glycogeen bij veel dieren (en van het zetmeel op planten).

In planten

De functie van hexoquinase in planten is niet erg verschillend van die van dieren of micro -organismen, maar in de bovenste planten functioneert dit enzym ook als een "sensor" van suikerconcentratie.

Het belang van deze functie in deze organismen heeft te maken met de deelname van suikers als regulatiefactoren bij de expressie van genen die betrokken zijn bij verschillende metabole processen zoals:

- Fotosynthese

- De glixylaatcyclus

- De ademhaling

- De afbraak of synthese van zetmeel en sucrose

- Stikstofmetabolisme

- De verdediging tegen ziekteverwekkers

- Celcyclusregulatie

- De genezende reactie

- Verwerving

- Onder andere veroudering.

Deze functie van hexoquinase als een "sensor" van de hoeveelheid intracellulaire glucose is ook beschreven voor gisten en zoogdieren.

Vormen

In de natuur zijn er verschillende vormen van hexoquinasen en dit hangt fundamenteel af van de soort die wordt overwogen.

Bij mensen en andere gewervelde dieren is bijvoorbeeld het bestaan ​​van 4 verschillende isovormen van het hexoquinase -enzym in het cytosolische compartiment aangetoond, waaraan het is aangegeven met de Romeinse getallen I, II, III en IV.

Isoenzymen, II en III zijn 100 kDa molecuulgewicht, worden geremd door hun reactieproduct (6-fosfaatglucose) en zijn zeer gerelateerd aan glucose, dat wil zeggen dat ze een zeer lage km-constante hebben. Deze enzymen hebben echter weinig specificiteit van substraat, in staat zijn om andere hexosa's zoals fructose en hand te fosforyleren.

Kan u van dienst zijn: zuren: kenmerken en voorbeelden

Het isoenzyme IV, ook bekend als glycoquinase (GLCK), heeft slechts 50 kDa molecuulgewicht en heeft, ondanks dat het weinig gerelateerd is (hoge kmwaarden), een hoge specificiteit door glucose als een substraat en is niet onderworpen aan hen regulatiemechanismen die de andere Drie isoenzymen.

Glucoquinase (Isoenzyme IV van de hexoquinase van veel zoogdieren) wordt voornamelijk in de lever gevonden en helpt dit orgaan in de "aanpassing" van de glucoseconsumptiesnelheid in reactie op de variaties van dit substraat in het circulerende bloed.

De drie genen die coderen voor hexoquinasen I, II en III bij dieren lijken III te bevinden.

Referenties

1. Aronoff, s. L., Berkowitz, K., Shreiner, B., & Willen, l. (2004). Glucosemetabolisme en regulatie: voorbij insuline en glucagon. Spectrum diabetes, 17(3), 183-190.
2. Harrington, g. N., & Bush, D. R. (2003). De bifuncionale rol van hexokinase in metabolisme en glucosesignalering. De plantencel, vijftien(11), 2493-2496.
3. Jang, J. C., León, p., Zhou, L., & Sheen, J. (1997). Hexokinase wat betreft de suikersensor in hogere planten. De plantencel, 9(1), 5-19.
4. Kawai, s., Mukai, t., Mori, s., Mikami, B., & Murata, K. (2005). Hypothese: structuren, evolutie en voorouder van glucosekinasen in de hexokinase -familie. Journal of Bioscience and BioGineering, 99(4), 320-330.
5. Mathews, k. EN. (1998). Van Holde. Biochemie.
6. Wilson, J. EN. (2003). Isozymen van hexokinase van zoogdieren: structuur, subcellulaire lokalisatie en metabole functie. Journal of Experimental Biology, 206(12), 2049-2057.