Glycoproteïnenstructuur, functies, klassen en voorbeelden

De glycoproteïnen of Glucoproteïnen Het zijn transmarket -eiwitten die deel uitmaken van de grote familie van membraanglyconjugaten en aanwezig zijn in dieren, planten en micro -organismen zoals bacteriën, gisten en bogen.

Ze werden voor het eerst gedefinieerd in het jaar 1908 door het Protein Nomenclature Committee van de American Biochemical Society en zijn het resultaat van de glycosidische unie van een eiwit met een koolhydraatgedeelte genaamd Glucano.

Structuur van het lectina -monomeer

Het zijn vooral overvloedige eiwitten op het oppervlak van het plasmamembraan van veel cellen en vormen een belangrijk onderdeel van de koolhydraatlaag die hen bedekt en die in veel gevallen glucocálix wordt genoemd.

De voorloper -eiwitten van de glycoproteïnen zijn covalent gemodificeerd in het endoplasmatische reticulum en het Golgi -complex van veel eukaryoten na hun vertaling, hoewel er ook gevallen van glycosylatie in de cytosol zijn, maar ze zijn minder vaak voorkomend en voorkomen met een enkel type suiker.

Eiwitglycosylatie heeft vaak belangrijke functionele effecten in zijn activiteit, omdat het kan deelnemen aan vouwen en daarom bij de oprichting van de tertiaire structuur.

Glucans hebben meerdere biologisch belangrijke functies voor de cel, omdat ze specificiteit aan cellen kunnen verlenen en deelnemen aan intra- en intercellulaire signaalprocessen, omdat ze liganden zijn voor endogene en exogene receptoren.

Glycoproteïnen, evenals de rest van glyconjugados, zijn zo belangrijk dat een cel tot 1% van zijn genoom aan glycosylatiemachines wijdt en bij mensen is meer dan 70% van de eiwitten gemodificeerd door glycosilatie.

[TOC]

Structuur

De structuur van glycoproteïnen wordt bestudeerd op basis van hun aminozuursequentie, glycosyleringsplaatsen in de sequentie en de structuren van glucan -delen die op deze plaatsen zijn verbonden.

De oligosacharidenketens die binden door glycosylatie aan deze eiwitten zijn meestal erg divers, maar ze zijn kort, omdat ze niet meer dan 15 suikerafval overschrijden. Sommige eiwitten hebben een enkele oligosaccharideketen, maar anderen hebben misschien meer dan één en deze kunnen worden vertakt.

De unie tussen oligosachariden en eiwitten vindt plaats door de anomere koolhydraatkoolstof en de hydroxylgroep (-oH) van een serine- of tronine-residu, in het geval van de OF-Glycosylatie, of door de amida -stikstof van asparagineresidu, in het geval van de N-glycosylatie.

De verenigde koolhydraten kunnen tot 70% van het molecuulgewicht van een glycoproteïne vertegenwoordigen en de kenmerken van het koolhydraatgedeelte (bijvoorbeeld grootte en belasting) kunnen sommige eiwitten beschermen tegen enzymatische proteolyse.

Kan u van dienst zijn: maïsmeel Agar: foundation, voorbereiding en gebruik

Hetzelfde eiwit kan in verschillende weefsels verschillende glycosylatiepatronen hebben die het een ander glycoproteïne maken, omdat de volledige structuur niet alleen het aminozuurafval en hun ruimtelijke regelingen omvat, maar ook aan de oligosachariden die hieraan zijn bevestigd.

Onder de suikerresten die herhaaldelijk in glycoproteïnen zijn, zijn: D-galactose, D-Kinesea, D-glucose, L-fucose, D-xilosa, L-arabinofuranosa, N-acetyl-d-glycosamine, N-acetyl-dalactosamina , sommige siaalzuren en modificaties van al deze.

Functie

Structureel

Vanuit structureel oogpunt bieden glycoproteïnen koolhydraatketens die deelnemen aan de bescherming en smering van cellen, omdat deze in staat zijn om een ​​viskeuze stof te hydrateren en te vormen die bestand is tegen mechanische en chemische agressies.

In bacteriën en bogen zijn er ook enkele glycoproteïnen en dit zijn belangrijke componenten van de lagen, wat de buitenste laag van de celbedekking is.

Bovendien worden ze ook gevonden als bestanddelen van flageline -eiwitten, die deel uitmaken van de flagellaire filamenten die ze gebruiken als locomotorische organen.

Planten hebben ook structurele glycoproteïnen die worden gekenmerkt door complexe glycosylatiepatronen en kunnen worden gevonden als onderdeel van de celwandstructuur of in de extracellulaire matrix.

Cellulaire herkenning

Glycoproteïnen oefenen transcendentale functies uit zoals herkenningsplaatsen tussen cellen, omdat veel celoppervlakreceptoren in staat zijn om specifieke oligosaccharidesequenties te herkennen.

Voorbeeld van intercellulaire herkenningen die optreden door de oligosacharidenketens op het celoppervlak is het geval van herkenning tussen de eicel en sperma, noodzakelijk voor het fenomeen van bevruchting in meercellige organismen met seksuele reproductie met seksuele reproductie met seksuele reproductie met seksuele reproductie met seksuele reproductie met seksuele reproductie.

Bloedgroep bij mensen wordt bepaald door de identiteit van suikers die zijn bevestigd aan glycoproteïnen die ze specificeren. Antilichamen en veel hormonen zijn ook glycoproteïnen en hun functies zijn essentieel voor lichaamssignalering en verdediging.

Cellulaire hechting

T -cellen van zoogdieren immuunsysteem hebben een glycoproteïne met adhesiedomeinen bekend als CD2, wat een belangrijk onderdeel is voor immuunstimulatie, omdat de vereniging tussen de lymfocyten en antigeen cellen presenteert via zijn ontvanger, de CD58 glycoproteïne.

Sommige virussen die belangrijke pathogene functies hebben voor veel zoogdieren, en onder hen hebben mensen oppervlakteglycoproteïnen die werken in de adhesieprocessen van het virale deeltje aan de cellen die parasiteren.

Kan u van dienst zijn: autotrofe organismen

Dat is het geval van het gp120 -eiwit van het menselijke virus van verworven immunodeficiëntie of HIV, dat interageert met een oppervlakkig eiwit van menselijke cellen bekend als gp41 en werkt samen met de virusingang tot de cel.

Op dezelfde manier nemen veel geglycosyleerde eiwitten deel aan belangrijke cellulaire adhesieprocessen die plaatsvinden in het gewone leven van de cellen die aanwezig zijn in vele weefsels van meercellige organismen.

Glycoproteïnen als therapeutische doelen

Deze eiwit-carbohydraatcomplexen zijn de blanken die de voorkeur hebben van vele pathogenen zoals parasieten en virussen, en veel glycoproteïnen met afwijkende glycosylatiepatronen hebben bepalende functies bij auto-immuunziekten en kankers.

Om deze redenen hebben verschillende onderzoekers de taak gegeven om deze eiwitten mogelijk te verhogen therapeutische doelen en voor het ontwerp van diagnostische methoden, nieuwe generatietherapieën en zelfs voor vaccinontwerp.

Klassen

De classificatie van glycoproteïnen is voornamelijk gebaseerd op de aard van de glycosidekop die eiwit- en koolhydraatgedeelten verenigt en op de kenmerken van de United Glucans.

Volgens suikerachtig afval kunnen glycoproteïnen worden verkregen met monosachariden, disacchariden, oligosachariden, polysachariden en afgeleid van deze. Sommige auteurs beschouwen een classificatie van glycoproteïnen in:

- Proteoglycanen, een subklasse binnen de groep glycoproteïnen die het bevat, in het koolhydraatgedeelte, polysachariden die voornamelijk uit aminoazúces zijn samengesteld (glucosaminoglycans).

- Glycopeptiden, moleculen samengesteld uit koolhydraten bevestigd aan oligopeptiden gevormd door aminozuren in hun conformaties L en/of D.

-  De gluco -aminozuren, die aminozuren zijn bevestigd aan een saccharide door elk type covalente binding.

- De glycosil-aminozuren, die aminozuren zijn bevestigd aan een saccharidegedeelte door O-, N- of S-Glycycosidische bindingen.

In de nomenclatuur van deze eiwitten worden aldus verenigd met koolhydraten de voorvoegsels O-, N- en S- om te specificeren waardoor links de suikers zijn verbonden met de polypeptideketen.

Voorbeelden

- Glyphorine A is een van de best bestudeerde glycoproteïnen: het is een integraal eiwit van het erytrocytmembraan (cellen of rode bloedcellen van het bloed) en heeft 15 ketens van oligosacchariden covalent verbonden met het aminozuurverspilling van het N-terminale gebied links OF-Glycosidic en een keten verenigd door een link N-glycosidisch.

- De meeste bloedeiwitten zijn glycoproteïnen en deze groep omvat immunoglobulines en veel hormonen.

Kan u van dienst zijn: het belang van koolstof in levende wezens

- Lactoalbumine, een eiwit dat aanwezig is in melk is glycosilada, evenals vele pancreas- en lyosomale eiwitten.

- Lectinas zijn koolhydraatbondseiwitten en voor hen hebben ze meerdere functies in herkenning.

- Het is ook noodzakelijk om veel dierlijke hormonen te benadrukken die glycoproteïnen zijn; Onder deze kan het lutropin (LH), folitropine (FSH) en thyrotropin (TSH) vermelden, die worden gesynthetiseerd in de voorste hypofyse en chorion gonadotropin die wordt geproduceerd in de placenta van mensen, primaten en de paarden.

Deze hormonen hebben reproductieve functies sinds de LH de steroidogenese in de eierstokken en de testiculaire cellen van Leydig stimuleert.

- Collageen, overvloedig eiwit presenteren prioriteit in dierenbindweefsels, vertegenwoordigt een enorme familie van glycoproteïnen die bestaan ​​uit meer dan 15 soorten eiwitten die, hoewel ze veel kenmerken hebben, heel anders zijn.

Deze eiwitten bevatten "niet-collageen" porties, waarvan sommige worden gevormd door koolhydraten.

- Extensins zijn groente -eiwitten die bestaan ​​uit een onoplosbaar glycoproteïne -netwerk dat rijk is aan hydroxiproline- en serinestesten. Ze worden aangetroffen op de wand van plantencellen en denken dat ze functies uitvoeren in verdediging tegen verschillende soorten stress en ziekteverwekkers.

- Planten hebben ook lectine -eiwitten en een speciaal voorbeeld hiervan zijn aardappellectina's, die blijkbaar de mogelijkheid hebben om bloedcellen zoals erytrocyten samen te brengen.

- Ten slotte kunnen, maar niet in de laatste plaats worden benoemd tot mucinas, die glycoproteïnen zijn die zijn uitgescheiden in slijmvliezen en deel uitmaken van speeksel bij dieren, het vervullen van smering en signaalfuncties, voornamelijk.

Referenties

1. Montreuil, J., Vligenthart, J., & Schachter, h. (negentienvijfennegentig). Glycoproteïnen. (NAAR. Neuberger & l. Deenen, eds.)). Elsevier.
2. Nelson, D. L., & Cox, m. M. (2009). Lehninger -principes van biochemie. Omega -edities (5e ed.)). https: // doi.org/10.1007/S13398-014-0173-7.2
3. Struwe, W., & Cosgrave, en. (2011). Functionele en structurele proteomica van glycoproteïnen. (R. Owens & J. Nettleship, eds.)). Londen: Springer.
4. VOET, D., & Voet, J. (2006). Biochemie (3e ed.)). Pan -Amerikaans medisch redactioneel.
5. Wittman, v. (2007). Glycopeptiden en glycoproteïnen. Synthese, structuur en toepassing. (V. Balzani, J.-M. Lehn, a. Van Meijere, s. Wet, k. Houk, s. Schreiber, J. Thiem, eds.)). Leipzig: Springer Science + Business Media, LLC.