Fosfoproteïnen

Moleculaire structuur van fosfoproteïne. Bron: Jawahar Swaminathan en MSD -personeel van het European Bioinformatics Institute, Wikimedia Commons

Wat zijn fosfoproteïnen?

De fosfoproteïnen Het zijn energie -eiwitten die verenigd zijn door middel van een covalente binding aan een fosfaatgroep. Deze unie vindt plaats door modificaties die optreden na DNA -vertaling.

Er zijn fosfoproteïnen waarvan de binding aan fosfaatgroepen gebruikelijk is, zoals in het geval van melkcaseïne en ei -viteline. Er zijn echter veel andere eiwitten die tijdens cellulaire processen tijdelijk fosforyleert door regulerende mechanismen en worden gevormd in fosfoproteïnen.

Fosfoproteïnen zijn meestal gekoppeld aan fosfaatgroepen in specifieke aminozuren uit hun sequenties. Aminozuren die vaak worden geassocieerd met fosfaatgroepen zijn serine, tronine, tyrosine, histidine en asparaginezuur.

Fosfoproteïnen zijn betrokken bij belangrijke activiteiten van het celproces. Onder hen zijn: de bescherming van cellen van cellen en organismen, de regulatie van cellulaire processen of signalering en aanpassing aan nieuwe omgevingscondities, onder andere.

Functie van fosfoproteïnen

Adaptieve processen in verschillende organismen, met name bacteriën, zijn nauw verbonden met fosfoproteïnen.

In veel gevallen worden celmechanismen waarmee een cel zich kan aanpassen aan omgevingscondities, geregeld door het genereren van fosfoproteïne. Een van de belangrijkste functies zijn:

• Regulatie van celactiviteit.
• Als biomarkers om sommige soorten kanker te identificeren, vooral borstkanker.
• Controleer intracellulaire gebeurtenissen in eukaryotische cellen.

Eiwitfosforyleringsproces in celregulatie

Bij de regulatieprocessen van celactiviteit is fosforylering voornamelijk te wijten aan de werking van 2 soorten enzymatische componenten.

Sommige zijn eiwit-kinase histidine, bekend als HPK, en de andere zijn responsregulatoren, die de eiwitten zijn om te reguleren door fosforylering.

Kan u van dienst zijn: biologische evolutie: theorieën, proces, tests en voorbeelden

Tijdens de regulatie, en ook in sommige gevallen van celsignalering, is er een overdracht van fosfaatgroepen van een ATP -molecuul (adenosine -triffosfaat) naar HPK -histidine -residuen.

Deze fosfaatgroep gaat vervolgens over naar een asparaginezuurresidu in responsregelaars en uiteindelijk vrijgegeven water.

Voorbeelden: caseïne en viteline

Hoewel veel eiwitten tijdelijk kunnen worden gefosforyleerd door het regulerende systeem van cellen, waardoor een grote hoeveelheid fosfoproteïnen ontstaat, zijn caseïne en vitelline specifieke gevallen van fosfoproteïnen die constant zijn gekoppeld aan fosfatengroepen.

Caseïne is een eiwit dat voornamelijk in producten zoals melk staat. Dit fosfoproteïne staat bekend als het onoplosbare eiwit van melk.

Er zijn verschillende caseïne -soorten waarvan de bijzonderheden en eigenschappen verschillende kenmerken kunnen geven aan zuivelproducten.

Viteline is ondertussen het belangrijkste eiwit van eierdooier. Dit eiwit scheidt het duidelijke van de dooier en beschermt het tegen mogelijke breuken.

Dit fosfoproteïne heeft een relatie dicht bij de lipoproteïnen van de eierdooier. Dergelijke lipoproteïnen zijn lipovitlenine en lipoviteline.

Referenties

1. Weller M. (1979). Fosforilatie -eiwit. Pion Ltd. London, Verenigd Koninkrijk.
2. Zittle C. Custer J. (1963). Zuivering en onderwerp eigenschappen van α_S-Caseïne en κ-Caseïne. Journal of Dairy Science.