Flavin adenin dinucleotide (FAD) kenmerken, biosynthese

Hij Dik (Flavin Adenin Dinucleoto) is een organisch molecuul, co -enzym in sommige enzymen van verschillende metabole routes. Net als andere flavin-nucleotide-verbindingen, werkt het als een prothetische groep oxide-reductie-enzymen. Deze enzymen staan ​​bekend als flavoproteïnen.

De rage is sterk gekoppeld aan flavoproteïne, in het enzymsuccinaatdehydrogenase; Een histidine -rust is bijvoorbeeld covalent gekoppeld.

Bron: Edgar181 [Public Domain]

Flavoproteïnen werken in de citroenzuurcyclus, in de elektronische transportketen en de oxidatieve afbraak van aminozuren en vetzuren, hun functie wordt geoxideerd tot alkenen.

[TOC]

Kenmerken

De rage bestaat uit een heterocyclische ring (isoaloxacine) die het een gele kleur geeft, samen met een alcohol (ribitol). Deze verbinding kan gedeeltelijk worden verminderd met het genereren van een stabiele radicale FADH, of volledig verminderd produceren fadh₂.

Wanneer enzymen covalent zijn gekoppeld aan enzym.

Flavoproteïnen in hun geoxideerde vorm hebben belangrijke absorptiebanden in het zichtbare spectrumgebied en verleen ze een intense kleuring die van geel naar rood en groen gaat.

Wanneer deze enzymen worden verminderd, lijden ze op een verkleuring, voor een verandering in het absorptiespectrum. Deze functie wordt gebruikt voor de studie van de activiteit van deze enzymen.

Planten en sommige micro -organismen die in staat zijn om flavin te synthetiseren₂.

In de rage kan de gelijktijdige overdracht van twee elektronen of opeenvolgende overdrachten van elk elektron om de gereduceerde FADH -vorm te produceren worden gegenereerd₂.

Kan u dienen: Central Dogma of Molecular Biology: Moleculen and Processes betrokken

Biosynthese van rage

Zoals hierboven vermeld, kan de ring die het co -enzym rage vormt, niet door dieren wordt gesynthetiseerd, zodat om een ​​dergelijk co -enzym te verkrijgen, een voorloper is verkregen uit het dieet, die meestal een vitamine is. Deze vitamines worden alleen gesynthetiseerd door micro -organismen en planten.

FAD wordt gegenereerd uit vitamine B₂ (riboflavine) door twee reacties. In de riboflavine wordt een ribitiele zijketen gefosforyleerd in de C5 -koolstofgroep door de werking van het flavoquinase -enzym.

In deze stap wordt de mononucleotide flavin (FMN) gegenereerd dat het, ondanks zijn naam, geen echte nucleotide is, omdat de ribitiele ketting geen echte suiker is.

Na het vormen van de FMN en door een pyrofosfaatgroep (PPI) vindt de koppeling met een versterker plaats door de werking van het enzym fad pirophosforylase, waardoor uiteindelijk de Coenzym FAD produceerde. Flavoquinasa en pirofosforilasa -enzymen worden overvloedig van aard gevonden.

Belang

Hoewel veel enzymen hun katalytische functies voor zichzelf kunnen uitvoeren, zijn er sommigen die een externe component vereisen die de chemische functies verleent waarvan ze missen in hun polypeptideketens.

De externe componenten zijn de SO -gezamenlijke cofactoren, die ionen van metalen en organische verbindingen kunnen zijn, in welk geval ze bekend staan ​​als co -enzymen, zoals het geval is van de rage.

De katalytische plaats van het enzym-co-enzymcomplex wordt holoenzyme genoemd en het enzym staat bekend als apoenzyme wanneer het zijn cofactor mist, een toestand waarin het katalytisch inactief blijft.

Kan je serveren: chocolade -agar

De katalytische activiteit van verschillende enzymen (flavine-afhankelijke) moet worden gekoppeld aan de rage om hun katalytische activiteit uit te voeren. Daarin werkt de rage als een intermediair en waterstofatomen geproduceerd bij de conversie van de substraten naar producten.

Er zijn verschillende reacties die afhankelijk zijn van flavines, zoals de oxidatie van koolstofbindingen in het geval van de transformatie van verzadigde vetzuren, of de oxidatie van de succinaat tot fumaraat.

Flavine-afhankelijke oxidasen en oxidasen

Flavin-afhankelijke enzymen bevatten een bevlieging als een stevig verenigde prothetische groep. De zones van dit co -enzym die betrokken zijn bij de oxidorreductie van verschillende reacties kunnen omkeerbaar worden verminderd, dat wil zeggen dat het molecuul omkeerbaar kan doorgaan naar de rage-, FADH- en FADH -toestanden₂.

De belangrijkste flavoproteïnen zijn dehydrogenasen gekoppeld aan elektronisch transport en ademhaling, en worden gevonden in de mitochondria of zijn membranen.

Sommige flavine-afhankelijke enzymen zijn dehydrogenase-succinaat die werkt in de citroenzuurcyclus, evenals de acyl-CoA-dishydrogenase, die tussenbeide komt in de eerste fase van dehydrogenering bij de oxidatie van vetzuren.

Flavoproteïnen die dehydrogenasen zijn, hebben een lage kansen die FAD verminderden (FADH₂) kan opnieuw worden geoxyd door moleculaire zuurstof. Aan de andere kant, in de oxidase flavoproteïnen de fadh₂ Het is gemakkelijk de neiging om reoxy te zijn, waardoor waterstofperoxide wordt geproduceerd.

In sommige zoogdiercellen is er een flavoproteïne genaamd NADPH-Citocrom.

Dit flavoproteïne is een membraanenzym ingebed in het buitenmembraan van het endoplasmatisch reticulum. De rage samen met dit enzym is NADPH -elektronenacceptor tijdens substraatoxygenatie.

Kan u dienen: mastozoologie: oorsprong, welke studies, voorbeeld van onderzoek

FAD op metabole routes

De dehydrogenase -succinaat is een membraanflavoproteïne dat zich in het mitochondriale interne membraan van de cellen bevindt, dat op een covalent rage samenbrengt. Dit heeft de leiding over de citroenzuurcyclus, om een ​​verzadigde link van het midden van het succinaatmolecuul te oxideren, genoemde link in een dubbele, om fumaraat te produceren.

Coenzym FAD is de ontvanger van elektronen van de oxidatie van deze link, waardoor de staat van FADH wordt gereduceerd₂. Deze elektronen worden vervolgens overgebracht naar de elektronische transportketen.

Het II -complex van de elektronentransportieketen bevat flavoproteïne succinaatdehydrogenase. De functie van dit complex is om elektronen van succinaat te geven aan het co -enzym Q. De fadh₂ Het wordt geoxideerd naar rage, waardoor elektronen worden overgebracht.

Acil-Coa-Deshidrogenasa flavoproteïne katalyseert de vorming van een trans-target dubbele binding om trans-nail CoA te vormen op de metabole route van β-oxidatie van vetzuren. Deze reactie is chemisch gelijk aan die uitgevoerd door succinaatdehydrogenase in de citroenzuurcyclus, als het co -enzym fad de ontvanger van het H -product van dehydrogenering.

Referenties

1. Devlin, T. M. (1992). Textbook of Biochemistry: met klinische correlaties. John Wiley & Sons, Inc.
2. Garrett, r. H., & Grisham, c. M. (2008). Biochemie. ED. Thomson Brooks/Cole.
3. Nelson, D. L., & Cox, m. M. (2006). Lehninger Principles of Biochemistry 4th Edition. Ed Omega. Barcelona.
4. Rawn, J. D. (1989). Biochemie (Nee. 577.1 rauw). ED. Inter-Amerikaanse McGraw-hill
5. VOET, D., & Voet, J. G. (2006). Biochemie. ED. Pan -American Medical.