Secundaire structuur van kenmerken eiwitten

De Secundaire eiwitstructuur Het is de naam die de conformatie definieert die lokaal is gevouwen in sommige delen van de polypeptideketen. Deze structuur bestaat uit verschillende patronen die regelmatig worden herhaald.

Er zijn veel manieren waarop de ketens van eiwitten worden gevouwen. Slechts enkele van deze vormen zijn echter zeer stabiel. In de natuur zijn de meest voorkomende vormen die eiwitten verwerven zowel de a -propeller als het β -blad. Deze structuren kunnen worden beschreven door linkhoeken ψ (Psi), en φ (Phi) van aminozuurafval.

Schema en model van ballen en staven van de Alfa -helix van eiwitten (secundaire structuur). Genomen en bewerkt uit: Alejandro Porto [CC BY-SA 3.0 (https: // creativeCommons.Org/licenties/by-sa/3.0)].

De interacties die zijn vastgesteld tussen de laterale ketens van aminozuurafval kunnen helpen bij het stabiliseren of, integendeel, de secundaire structuur van eiwitten destabiliseren. Secundaire structuur kan worden waargenomen in de samenstelling van veel vezelachtige eiwitten.

[TOC]

Geschiedenis

In het decennium van de jaren dertig van de vorige eeuw ontdekte William Atsbury, die werkte met x -reeks, haar eiwit, evenals die van porcospin -pieken, bezeten in hun structuursegmenten die regelmatig werden herhaald.

Op basis van deze resultaten, en met de kennis van het belang van waterstofbindingen in de oriëntatie van de polaire groepen van de peptidebindingen, William Pauling en medewerkers, bepaalden ze daarom hypothetisch de mogelijke reguliere conformaties dat de eiwitten zouden kunnen bezitten.

Pauling en zijn medewerkers vestigden in de jaren 1950 verschillende postulaten die moesten worden vervuld in de banden van de polypeptideketens, waaronder en in de eerste plaats dat twee atomen elkaar niet kunnen benaderen op een afstand minder dan hun afstand van hun respectieve radio's van van der Waals.

Ze gaven ook aan dat niet -covalente links nodig zijn om het vouwen van de ketens te stabiliseren.

Kan u van dienst zijn: seksuele reproductie

Op basis van deze postulaten en eerdere kennis, en met behulp van moleculaire modellen, slaagden ze erin om enkele regelmatige conformaties van eiwitten te beschrijven, waaronder, die vervolgens werden aangetoond dat ze de meest voorkomende van aard waren, zoals propeller α en lamina β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β β en evol.

Propeller α

Het is de eenvoudigste secundaire structuur, waarbij de polypeptideketen is gerangschikt in een opgerolde en verdichte vorm rond een denkbeeldige as. Bovendien vallen de zijketens van elk aminozuur op van dit spiraalvormige skelet.

Aminozuren zijn in dit geval op een manier gerangschikt dat ze linkhoeken hebben ψ Van -45 ° tot -50 °, en φ  van -60 °. Deze hoeken verwijzen naar het verband tussen de a -koolstof en de zuurstof van de carbonyl en de binding tussen de stikstof en de a -koolstof van elk aminozuur, respectievelijk.

Bovendien hebben wetenschappers vastgesteld dat voor elke α -propellerbeurt 3,6 aminozuurafval wordt gepresenteerd en dat deze beurt altijd dextrogryry in eiwitten is. Naast de eenvoudigste structuur is de α-propeller de overheersende vorm in α-queratinas en ongeveer 25% van de aminozuren van bolvormige eiwitten nemen deze structuur aan.

De α -propeller is gestabiliseerd dankzij het feit dat het talloze waterstofbruggen presenteert. Aldus worden in elke propeller drie of vier links van dit type gevestigd.

In de waterstofbruggen interageren de stikstof van een peptidebinding en het zuurstofatoom van de carbonylgroep van het daaropvolgende aminozuur, in de richting van de amino-terminale zijde van die keten.

Wetenschappers hebben aangetoond dat een a-propeller kan worden gevormd met polypeptideketens gevormd door L- of D-aminozuren, met de toestand dat alle aminozuren dezelfde stereoisomera-configuratie hebben. Bovendien kunnen natuurlijke L-eminozuren α Droords vormen met zowel rechts als links.

Kan u van dienst zijn: immunoglobuline D

Niet alle polypeptiden kunnen echter stabiele α -propeller vormen, omdat hun primaire structuur de stabiliteit hiervan beïnvloedt. De R -ketens van sommige aminozuren kunnen de structuur destabiliseren, waardoor de vorming van de propellers α wordt voorkomen.

Β -blad

In het β -vel of gevouwen β -plaat heeft elk van het aminozuurafval een rotatie van 180 ° in relatie tot het voorgaande aminozuurresidu. Op deze manier wordt het verkregen dat het skelet van de polypétideketen wordt uitgebreid en in een zigzagging- of accordeonvorm is.

Powded akkoordvormige polypeptideketens kunnen naast elkaar worden geplaatst en lineaire waterstofbruggen tussen beide ketens produceren.

Twee aangrenzende polypeptideketens kunnen parallel worden gerangschikt, dat wil zeggen, beide kunnen worden georiënteerd in de amino -carboxylrichting, waardoor het parallelle β -blad wordt gevormd; o Ze kunnen zich in tegenovergestelde richtingen bevinden en vervolgens het β -antiparalla -blad vormen.

De laterale ketens van aangrenzend aminozuurafval vallen op het skelet van de keten in tegengestelde richtingen, wat aanleiding geeft tot een afwisselend patroon. Sommige eiwitstructuren beperken de soorten aminozuren van β -structuren.

In dicht verpakte eiwitten zijn bijvoorbeeld aminozuren met korte keten, zoals glycine en alanine op hun contactoppervlakken, vaker.

Het β -blad van de secundaire structuren van eiwitten. Genomen en bewerkt uit: Preston Manor School + JFL [CC BY-SA 3.0 (https: // creativeCommons.Org/licenties/by-sa/3.0)].

Andere conformaties van secundaire structuur

Helix 3₁₀

Deze structuur wordt gekenmerkt door 3 aminozuurafval per ronde te presenteren. Deze structuur is in sommige eiwitten waargenomen, maar het komt niet erg vaak van aard.

Helix π

Deze structuur heeft ondertussen 4,4 aminozuurafval van de spiraalvormige draaiing en een waterstofschakellus met 16 elementen. Hoewel deze configuratie sterisch mogelijk is, is deze nooit in de natuur waargenomen.

Kan u van dienst zijn: dextrose Aardappelagar: fundering, voorbereiding en gebruik

De mogelijke oorzaak hiervan kan het holle centrum zijn, te groot om de prestaties van de Van der Waals -krachten toe te staan ​​die de structuur zouden helpen stabiliseren, en het is echter te klein om de doorgang van watermoleculen mogelijk te maken.

Superscundaria structuur

Supersecundaire structuren zijn combinaties van secundaire structuren van α en gevouwen vellen β β -platen. Deze structuren kunnen voorkomen in veel bolvormige eiwitten. Er zijn verschillende mogelijke combinaties, die elk bijzondere kenmerken hebben.

Enkele voorbeelden van Supersecundarias -structuren zijn: de eenheid βαβ, waarbij twee parallelle β -platen worden gekoppeld door een a -propellersegment; de eenheid αα, gekenmerkt door twee opeenvolgende aices maar gescheiden door een niet -helix segment, geassocieerd met compatibiliteit van de zijketens.

Verschillende β -vellen kunnen zich op zichzelf terugtrekken en geven een configuratie van loop β, terwijl een antipaallala β -blad is ingetrokken of het een supersecundaria -structuur vormt die wordt genoemd Griekse sleutel.

Referenties

1. C.K. Mathews, k.EN. Van Hold & K.G. Ahern (2002). Biochemerie. 3e editie. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R.Murray, p. Mayes, D.C. Granner & V.W. Rodwell (1996). Harper's Biochemery. Appleton & Lange.
3. J.M. Berg, J.L. Tymoczko & L. Stryer (2002). Biochemerie. 5e editie. W. H. Freeman en bedrijf.
4. J.Koolman & K.-H. Roehm (2005). Atlas van biochemie kleur. 2e editie. Thieme.
5. NAAR. Lehninger (1978). Biochemie. Omega Editions, s.NAAR.
6. T. McKee & J.R. McKee (2003). Biochemie: de moleculaire basis van het leven. 3^Rd Editie. The McGraw-Hiii Companies, Inc.