Peroxidasenstructuur, functies en typen

De Peroxidasen Het zijn meestal hemoproteïnen met enzymatische activiteit die oxidatie van een breed scala aan organische en anorganische substraten katalyseren met behulp van waterstofperoxide of andere gerelateerde stoffen.

In de breedste zin omvat de term "peroxidase" enzymen zoals NAD- en NADP-Butxidasen, vet-butxidasezuren, cytochroom-butxidasen, glutathion-butxidasen en vele andere niet-specifieke enzymen.

Diagram van een zoomafhankelijke maar peroxide

Het wordt echter meestal gebruikt om te verwijzen naar de niet-specifieke enzymen van verschillende bronnen die geoxideerde activiteit hebben en die waterstofperoxide en andere substraten gebruiken om hun oxide-reductiereacties te katalyseren.

"Hemo-butxidasen" zijn zeer gebruikelijk van aard. Ze worden gevonden in dieren, bovenste planten, gisten, schimmels en bacteriën.

Bij zoogdieren worden deze geproduceerd door leukocyten, baarmoeder, milt en lever, speekselklieren, maagwanden, longen, schildklieren en andere weefsels.

In planten zijn de rijkste plantensoorten in peroxidasen de kruidige radijs en de vijgenboom. De gezuiverde peroxidase van de pittige radijs is uitgebreid bestudeerd en gebruikt voor verschillende doeleinden in experimentele biochemie en biochemie.

In eukaryotische cellen zijn deze belangrijke enzymen meestal binnen.

[TOC]

Structuur

Ondanks de kleine homologie die bestaat tussen de verschillende soorten peroxidasen, is vastgesteld dat de secundaire structuur en de manier waarop het is georganiseerd behoorlijk behouden blijft bij de verschillende soorten.

Er zijn enkele uitzonderingen, maar de meeste peroxidasen zijn glycoproteïnen en er wordt aangenomen dat koolhydraten bijdragen aan hun stabiliteit in vergelijking met hoge temperaturen.

Deze eiwitten hebben molecuulgewichten variërend van 35 tot 150 kDa, wat gelijk is aan ongeveer 250 en 730 aminozuren.

Kan u van dienst zijn: plasmamembraan

Met uitzondering van myeloperoxidase, bevatten alle moleculen van dit type in hun structuur een hemo -groep die in rust een ijzeratoom presenteert in oxidatietoestand Fe+3. De planten hebben een prothetische groep bekend als Ferroporfirina XI.

Peroxidasen hebben twee structurele domeinen die de Hemo -groep en elk van deze domeinen "omringen". Deze structuren zijn samengesteld uit meer dan 10 alfa -zalen verbonden door lussen en polypeptide -bochten.

De adequate vouw van het molecuul lijkt afhankelijk te zijn van de aanwezigheid van bewaard afval van glycine en proline, evenals een residu van asparaginezuur en een andere van arginine die een zoutoplossing tussen hen vormen die beide structurele domeinen verbindt.

Functie

De belangrijkste functie van peroxidase -enzymen is het verwijderen van waterstofperoxide uit de celomgeving, die kan optreden door verschillende mechanismen en die ernstige bedreigingen voor intracellulaire stabiliteit kan zijn.

In dit proces van verwijdering van deze reactieve soorten zuurstof (waarbij zuurstof een tussenliggende oxidatietoestand heeft), gebruiken de peroxidasen echter het oxiderende capaciteit van deze stof om andere belangrijke functies voor het metabolisme te vervullen.

In planten zijn deze eiwitten een belangrijk onderdeel van lignificatieprocessen en afweermechanismen in pathogeen die zijn geïnfecteerd met fysieke of fysieke schade.

In de wetenschappelijke context zijn nieuwe toepassingen naar voren gekomen voor peroxidasen en onder deze zijn de behandeling van afvalwater die fenolverbindingen bevatten, de synthese van aromatische verbindingen en de verwijdering van peroxide van voedsel of afvalstoffen.

In analytische en diagnostische termen is de kruidige radijsperoxidase misschien wel het meest gebruikte enzym voor het bereiden van geconjugeerde antilichamen die worden gebruikt voor immunologische absorptie -tests zoals ELISA (van Engels "Enzym-gekoppelde immunosorbens-test") en ook voor de bepaling van verschillende soorten verbindingen.

Kan u van dienst zijn: coanocyten: kenmerken en functies

Werkingsmechanisme

Het katalytische proces van peroxidasen treedt op door opeenvolgende stappen die beginnen met de interactie tussen de actieve plaats van het enzym en waterstofperoxide, dat het ijzeratoom in de Hemo -groep oxideert en een onstabiele intermediaire verbinding genereert die bekend staat als verbinding I (IOC).

Het geoxideerde eiwit (IOC) heeft vervolgens een hemobroep met een ijzeratoom dat van oxidatietoestand III naar toestand IV ging en voor dit proces werd waterstofperoxide naar water tot water verminderd.

Compound I is able to oxidize an electron donor substrate, forming a radical substrate and becoming a new chemical species known as compound II (COII), which is subsequently reduced by a second substrate molecule, regenerating iron in State III and producing another radical.

Jongens

-Volgens het organisme

Peroxidasen zijn gegroepeerd in drie klassen, afhankelijk van het organisme waar ze zijn:

- Klasse I: intracellulaire prokaryotische peroxidasen.

- Klasse II: extracellulaire schimmelperoxidasen.

- Klasse III: Geheime groenteperoxidasen.

In tegenstelling tot klasse I -eiwitten hebben die van klassen II en III in hun structuren disulfurbruggen geconstrueerd tussen cysteïneresten, wat hen aanzienlijk grotere stijfheid geeft.

Klassen II en III -eiwitten verschillen ook van die van klasse I waarin ze meestal glycosilaties aan hun oppervlak hebben.

-Volgens de actieve site

Mechanistisch spreken, peroxidasen kunnen ook worden gecategoriseerd volgens de aard van de atomen die in hun katalytische centrum worden gevonden. Op deze manier zijn hemoperoxidasen (de meest voorkomende), vanadiumhaloproxidasen en andere beschreven.

Het kan u van dienst zijn: Pinocytosis: proces, functies en verschil met fagocytose

Hemoperoxidasen

Zoals reeds vermeld, hebben deze peroxidasen een prothetische groep in hun katalytische centrum bekend als Grupo Hemo. Het ijzeratoom op deze plaats wordt gecoördineerd door vier bindingen met stikstofatomen.

Vanadio-halperoxidasen

In plaats van een hemo-groep hebben Vanadio-waterperoxidasen vanadato als prothetische groep. Deze enzymen zijn geïsoleerd uit mariene organismen en sommige landschimmels.

Vanadium in deze groep wordt gecoördineerd door drie niet-proteïne zuurstof, een stikstof van een histidine-residu en een stikstof van een azidebinding.

Andere peroxidasen

In deze groep zijn veel bacteriële haryperoxidasen met andere prothetische groepen dan hemo of vanadium gecategoriseerd. In deze groep zijn er ook peroxidase glutathion.

Referenties

1. Alberts, B., Dennis, B., Hopkin, K., Johnson, a., Lewis, J., Raff, m.,... Walter, P. (2004). Essentiële celbiologie. Abingdon: Garland Science, Taylor & Francis Group.
2. Bank, l. (1997). Structurele eigenschappen van peroxiden. Journal of Biotechnology, 53, 253-263.
3. Deurzen, m. P. J. Van, rantwijk, f. Van, & Sheldon, r. NAAR. (1997). Selectieve oxidaties gekatalyseerd door peroxidasen. Tetraëder, 53(39), 13183-13220.
4. Dunford, h. B., & Stillman, J. S. (1976). Over de functie en werkingsmechanisme van peroxidasen. Coördinatiechemie beoordelingen, 19, 187-251.
5. Hamid, m., & Rehman, K. (2009). Potentiële toepassingen van peroxiden. Voedsel scheikunde, 115(4), 1177-1186.
6. Rawn, J. D. (1998). Biochemie. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
7. Stansfield, W. D., Colomé, J. S., & Cano, r. J. (2003). Moleculaire en celbiologie. (K. EN. Cullen, ed.)). McGraw-Hill e-boeken.