Ovoalbúmin structuur, functies, denaturatie

De ovoalbúmina Het is het meest voorkomende eiwit van het "heldere" van vogels van vogels. Het behoort tot de eiwitfamilie die bekend staat als "serpins" of "remmers van serin proteas", een extreem diverse groep eukaryoten (omvat meer dan 300 homologe eiwitten).

Het was een van de eerste geïsoleerde eiwitten met grote zuiverheid en, dankzij de verrassende overvloed ervan in de reproductieve structuren van de vogels, wordt dit veel gebruikt als "model" bij de voorbereiding van "normen" voor de studie van de structuur, de eigenschappen, de eigenschappen, de eigenschappen, de eigenschappen, de eigenschappen, de eigenschappen, de eigenschappen, de eigenschappen, de eigenschappen, de eigenschappen , de eigenschappen, de eigenschappen, de synthese en secretie van vele eiwitten.

Ovalbúmina Molecular Structure (Bron: Jawahar Swaminathan en MSD -personeel van het European Bioinformatics Institute [Public Domain] via Wikimedia Commons)

In procentuele termen omvat ovoalbumine tussen 60 en 65% van het totale eiwitgehalte van het eiwit, maar in tegenstelling tot de andere leden van de Serpins -eiwitfamilie, heeft het geen activiteit als proteaseremmer.

De kippeneieren hebben ook andere eiwitten:

- Ovotransferrin, ook wel Conalbúmina genoemd, die 13% van het totale eiwitgehalte vertegenwoordigt

- Ovomucoid, een glycoproteïne dat 11% van het totaal omvat

- Ovomucine, een ander gesulfateerd glycoproteïne dat 3 vertegenwoordigt.5%

- De soepele of muramidase, die ook de 3 omvat.5% van duidelijk eiwit

- Globulines, die 4% vertegenwoordigen

De synthese van ovoalbumine treedt op uit een mengsel van intermediaire peptiden tijdens de doorvoer van het ei door de eileider van de vogels en er zijn meldingen dat de transcriptie van de betrokken genen alleen plaatsvindt in reactie op de aanwezigheid van oestrogeen, een seksueel hormoon, een seksueel hormoon, een seksueel hormoon.

[TOC]

Structuur

Ovoalbúmin is een monomere fosfografische van ongeveer 45 kDa molecuulgewicht en een iso -elektrisch punt in de buurt van 4.5. In zijn structuur zijn er daarom tal van locaties voor fosforylering en glycosylatie, die veel voorkomende post -translationele modificaties in eiwitten.

Het kan u dienen: Ontwikkelingsbiologie: geschiedenis, welke studies, toepassingen

Dit eiwit wordt gecodeerd door een 7 -gen.700 basenparen, gekenmerkt door de aanwezigheid van 8 exons afgewisseld met 7 introns, dus het is intuïtief dat zijn boodschapper meerdere post-transcriptieve wijzigingen lijdt om het volwassen eiwit uit te voeren.

De ovalbumine van kippeneieren heeft 386 aminozuurafval en er is aangetoond dat de zuivere vorm van dit eiwit bestaat uit drie subklassen die bekend staan ​​als A1, A2 en A3, gekenmerkt door respectievelijk twee, één en geen fosfaatgroep te bevatten.

Wat betreft de tertiaire structuur, onthult de aminozuursequentie van ovoalbumine de aanwezigheid van 6 cysteïneresten, waaronder vier disulfidebruggen worden gevormd. Bovendien hebben sommige structurele studies bewezen dat het N-terminale uiteinde van dit eiwit is aangebracht.

S-ovoalbúmina

Wanneer de eieren worden opgeslagen, wordt de structuur van het ovalbumine gemodificeerd, wat vormt wat in de literatuur bekend is als S-ovalbumine, dat een stabielere vorm tegen warmte is en wordt gevormd door mechanismen voor uitwisseling tussen disulfiden en zwavelorils.

Naast de opslagtemperatuur wordt deze "vorm" van ovoalbumine ook gevormd, afhankelijk van de interne pH van eieren, die in elk type eiwit in de natuur kan worden verwacht.

De S-Ovalbumine is dan waaraan sommige overgevoeligheidsreacties door sommige mensen hebben geleden na het innemen van eieren worden toegeschreven.

Functie

Hoewel ovoalbumine behoort tot een familie van eiwit die wordt gekenmerkt door zijn activiteit als proteaseremmers, heeft het geen remmende activiteit en is de functie ervan niet volledig opgehelderd.

Het is echter de hypothese dat een potentiële functie van dit enzym die van transport en opslag van metaalionen van en van het embryo is. Andere auteurs hebben voorgesteld dat dit ook werkt als een voedingsbron van het embryo tijdens zijn groei.

Kan u van dienst zijn: NOXA

Vanuit experimenteel oogpunt vertegenwoordigt ovoalbúmina een van de belangrijkste "model" -eiwitten voor verschillende structurele, functionele, synthese- en eiwitafscheidingstudiesystemen, dus het is erg belangrijk geweest voor vooruitgang in wetenschappelijke zaken.

Functies voor de voedingsindustrie

Bovendien, gezien het feit dat het een van de meest voorkomende eiwitten in kippeneieren is, is dit een uiterst belangrijk eiwit voor de voeding van mensen en andere dieren die zich voeden met eieren van verschillende vogels.

In het culinaire aspect worden ovoalbumine, evenals de rest van de ei -witte eiwitten, gebruikt voor hun functionele eigenschappen, met name door schuimvormingscapaciteit, proces waarbij polypeptiden worden gedenatureerd, die de luchtinterface /stabiele vloeistof vormen die typerend is voor genoemde toestand van genoemde toestand van genoemde toestand van genoemde toestand van genoemde toestand spreiding.

Denaturatie

Aangezien ovoalbumine talloze sulfhydrielgroepen heeft, is dit een redelijk reactief en gemakkelijk ontkenbaar eiwit.

De denaturatietemperatuur van ovoalbumine ligt tussen 84 en 93 ° C, die 93 is die de vorm kenmerkt S-ovoalbúmin, dat stabieler is bij hogere temperaturen. De denaturatie van warmte -ovoalbumine resulteert in de vorming van de karakteristieke witachtige "gels" die worden waargenomen tijdens het koken van de eieren.

Gefrituurde eieren (bron: WhatMidoing [CC BY-SA 4.0 (https: // creativeCommons.Org/licenties/by-sa/4.0)] via Wikimedia Commons)

De pH is ook een belangrijke factor wanneer de denaturatie van dit eiwit wordt overwogen, evenals het type en de concentratie van zouten. Voor ovoalbúmina is een denaturatie -pH rond 6.6.

Kan je dienen: tropische jungle: flora, fauna, kenmerken, klimaat, opluchting

Onder verschillende denaturatieomstandigheden hebben ovoalbuminemoleculen een hoge neiging om toe te voegen, een proces dat meestal kan worden versneld met de toevoeging van zouten en de temperatuurstijging.

Het vermogen van ovoalbumine en ander eiwit van eiwit om geltype structuren te vormen wanneer ze worden verwarmd, evenals hun vermogen om zich aan watermoleculen aan te sluiten en als emulgatoren te functioneren, zijn degenen die hen hun belangrijkste functionele kenmerken geven en de reden waarom ze zijn waarom ze zijn Zo uitgebuit, vooral in de voedingsindustrie.

Het proces van denaturalisatie van dit eiwit is zeer nuttig geweest voor het onderzoek naar de overgangsmechanismen tussen de vaste en gelstaten, evenals voor de studie van het effect dat verschillende soorten zouten verschillende concentraties (ionische kracht) hebben op de integriteit eiwitten.

Referenties

1. Huntington, J. NAAR., & Stein, p. EN. (2001). Structuur en eigenschappen van ovalbumine. Journal of Chromatography B: Biomedical Sciences and Applications, 756 (1-2), 189-198.
2. Koseki, t., Kitabatake, n., & Doi, en. (1989). Irmal denaturatie en vorming van lineaire aggregaten van ovalbumine. Food Hydrocolids, 3 (2), 123-134.
3. Nisbet, a. D., Soundry, r. H., Moir, a. J., Fothergill, l. NAAR., & Fothergill, J. EN. (1981). De volledige amino -zure sequentie van kippen ovalbumine. European Journal of Biochemistry, 115 (2), 335-345.
4. Phillips, G. OF., & Williams, p. NAAR. (Eds.)). (2011). Handboek van voedselproteïnen. Elsevier.
5. Bold-o'donnell, e. (1993). De ovalbumine -familie van Serpin -eiwitten. FEBS Letters, 315 (2), 105-108.
6. Sankar, D. S., & Theis, h. W. (1959). Biosynthese van ovalbumine. Nature, 183 (4667), 1057.
7. Sharif, m. K., Salem, m., & Javed, K. (2018). Voedselmaterialen Wetenschap in de eierpoederindustrie. In de rol van materialenwetenschap in voedselbi -engineering (PP. 505-537). Academische pers.
8. Weijers, m., Barneveld, p. NAAR., Cohen Stuart, m. NAAR., & Visschers, r. W. (2003). Door warmte geïnduceerde denaturatie en aggregatie van ovalbumine bij neutrale pH beschreven door onomkeerbare bosorde kinetiek. Eiwitwetenschap: een publicatie van de Protein Society, 12 (12), 2693-2703.