Myofibrils -kenmerken, structuur, samenstelling, functies

De Myofibrillen Het zijn de structurele eenheden van spiercellen, ook bekend als spiervezels. Ze zijn zeer overvloedig, ze zijn parallel gefixeerd en zijn ingebed door de cytosol van deze cellen.

Gehouden spiervezelcellen of vezels zijn zeer lange cellen, die in staat zijn om tot 15 cm lang te meten en van 10 tot 100 μm in diameter. Het plasmamembraan staat bekend als sarcolema en zijn cytosol als sarcoplasma.

Diagram van de spierstructuur van een mens (bron: deglr6328 ~ commonswiki, via wikimedia commons)

Binnen deze cellen bevinden zich, naast myofibrillen, meerdere kernen en mitochondriën die bekend staan ​​als sarcosomen, evenals een prominent endoplasmatisch reticulum dat bekend staat als sarcoplasmatisch reticulum.

Myofibrillen worden erkend als de "contractiele elementen" van spieren in gewervelde dieren. Ze zijn samengesteld uit verschillende soorten eiwitten die hen zijn die hen de elastische en intrekbare kenmerken geven. Bovendien bezetten ze een belangrijk deel van het sarcoplasma van spiervezels.

[TOC]

Verschillen tussen spiervezels

Er zijn twee soorten spiervezels: gestreepte en gladde vezels, elk met een anatomische verdeling en een specifieke functie. Myofibrillen zijn vooral belangrijk en duidelijk in gestreepte spiervezels die skeletspieren vormen.

De gestreepte vezels hebben een repetitief patroon van transversale banden wanneer ze worden waargenomen bij een microscoop en worden geassocieerd met skeletspieren en een deel van het hartspierstelsel.

De gladde vezels presenteren daarentegen niet hetzelfde patroon onder de microscoop en worden gevonden in de karakteristieke spieren van het vaatstelsel en het spijsverteringssysteem (en alle ingewanden).

Algemene karakteristieken

Myofibrillen zijn samengesteld uit twee soorten contractiele filamenten (ook bekend als myofilamenten), die op hun beurt zijn samengesteld uit myosine en actinefilamenteuze eiwitten, die later zullen worden beschreven.

Grafische weergave van myofibrillen in skeletspier (bron: gemodificeerde BRUBLAUS [CC BY-SA 3.0 (https: // creativeCommons.Org/licenties/by-sa/3.0)] via Wikimedia Commons)

Verschillende onderzoekers hebben vastgesteld dat de gemiddelde levensduur van de contractiele eiwitten van myofibrillen gaat van 5 dagen tot 2 weken, dus de spier is een zeer dynamisch weefsel, niet alleen vanuit het contractiele standpunt, maar van de synthese en vernieuwing van zijn structurele elementen.

De functionele eenheid van elke myofibrilla in spiercellen of vezels wordt sarcomro genoemd en wordt afgebakend door een regio die bekend staat als "band of lijn z", vanwaar de myofilamenten van actine parallel worden uitgebreid.

Omdat myofibrillen een aanzienlijk deel van het sarcoplasma bezetten, beperken deze vezelachtige structuren de locatie van de centra van de cellen waaraan zij tot de periferie van hetzelfde behoren, dicht bij het sarcolema.

Het kan u van dienst zijn: menselijke cel: kenmerken, functies, delen (organellen)

Sommige menselijke pathologieën zijn gerelateerd aan de verplaatsing van de kernen in myofibrillaire balken, en deze staan ​​bekend als de centrale nucleaire myopathieën.

Vorming van myofibrillen of "myofibrillogenese"

De eerste myofils worden geassembleerd tijdens de ontwikkeling van de embryonale skeletspier.

De eiwitten die de sarcomers vormen (de functionele eenheden van myofibrillen) zijn aanvankelijk uitgelijnd van de uiteinden en zijkanten van een "prijs" die zijn samengesteld uit actinefilamenten en kleine delen van myosine II non-musculaire en α-specifieke spieractie.

Zoals dit gebeurt, expressie ze in de spiervezels in verschillende verhoudingen de coderingsgenen voor de cardiale en skeletisovormen van de a-actine uit. Eerst is de hoeveelheid cardiale isovorm die wordt uitgedrukt groter en dan verandert dit in het skeletaal.

Na de vorming van de prijs worden de opkomende myofibrillen geassembleerd achter de zone van de prijsvorming en in deze wordt de vorm van gespierde myosine II gedetecteerd.

Op dit punt zijn myosinefilamenten uitgelijnd en complex met andere specifieke eiwitten van myosine -unie, die ook voorkomt bij actinefilamenten.

Structuur en compositie

Zoals een moment geleden vermeld, zijn myofibrillen samengesteld uit contractiele eiwitmyofilamenten: actine en myosine, die ook bekend staan ​​als dunne en dikke myofilamenten, respectievelijk. Deze zijn zichtbaar voor optische microscoop.

- Dunne myofilamenten

De dunne filamenten van myofibrillen bestaan ​​uit actine -eiwit in zijn filamenteuze vorm (actine F), een polymeer in de bolvormige vorm (actin g), die een kleinere maat heeft.

De filamenteuze strengen van actine (actine f) vormen een dubbele streng die is gewikkeld in propellervorm. Elk monomeer hiervan weegt min of meer 40 kDa en kan bij Myosin bij het bepaalde plaatsen komen.

Deze filamenten hebben een diameter van ongeveer 7 nm en strekken zich uit tussen twee gebieden die bekend staan ​​als de band I en de band A. In de A -band bevinden deze filamenten zich rond de dikke filamenten die een secundaire zeshoekige opstelling vormen.

In het bijzonder wordt elke dunne gloeidraad symmetrisch gescheiden van drie dikke filamenten, en elke dikke gloeidraad is omgeven door zes dunne filamenten.

Dunne en dikke filamenten interageren met elkaar door "kruisbruggen" die zich onderscheiden van de dikke filamenten en die verschijnen in de structuur van myofibrilla in regelmatige intervallen van afstanden dicht bij 14 nm.

Schematische weergave van myofilamenten die myofibrillen en hun kruisversnellingen vormen (Bron: Kamran Maqsood 93 [CC BY-SA 4.0 (https: // creativeCommons.Org/licenties/by-sa/4.0)] via Wikimedia Commons)

Actinefilamenten en andere bijbehorende eiwitten strekken zich uit die uit de "randen" van Z -lijnen worden uitgestrekt en overlappen met myosinefilamenten naar het midden van elke sarcomero.

Het kan u van dienst zijn: Cellulaire voeding: proces en voedingsstoffen

- Dikke myofilamenten

Dikke filamenten zijn polymeren van het myosine II -eiwit (elk 510 kDa) en worden afgebakend door de regio's die bekend staan ​​als "banden a".

Myofilamenten van myosine zijn ongeveer 16 nm lang en worden verdeeld in zeshoekige regelingen (als een dwarsdoorsnede van een myofibrilla wordt waargenomen).

Elke Myosin II -filamenten bestaat uit veel verpakte myosinemoleculen, die elk bestaat uit twee polypeptideketens met een regio of "hoofd" in de vorm van een Maza en die tegemoet komen aan "Bosksten" om de filamenten te vormen om de filamenten te vormen.

Beide bundels worden door hun uiteinden in het midden van elke sarcomero volgehouden, zodat de "hoofden" van elke myosine naar de Z -lijn zijn gericht, waar de dunne filamenten zijn vastgesteld.

Myosinekoppen vervullen zeer belangrijke functies, omdat ze vakbondsites hebben voor ATP -moleculen en bovendien kunnen ze tijdens spiercontractie de kruisbruggen vormen om te interageren met de dunne filamenten van actine.

- Bijbehorende eiwitten

Actinefilamenten zijn "verankerd" of "fixed" aan het plasmamembraan van spiervezels (sarcolema) dankzij hun interactie met een ander eiwit dat bekend staat als dystrofine.

Bovendien zijn er twee belangrijke Actin Union -eiwitten bekend als troponine en tropomiosine die, samen met actinefilamenten, een eiwitcomplex vormen. Beide eiwitten zijn essentieel voor de regulering van interacties die plaatsvinden tussen dunne en dikke filamenten.

Tropomiosine is ook een tweestormig filamentair molecuul dat wordt geassocieerd met actine -staart specifiek in het groefgebied dat tussen de twee strengen opkomt. Troponine is een tripartiet bolvormig eiwitcomplex dat met tussenpozen beschikbaar is over actinefilamenten.

Dit laatste complex werkt als een calciumafhankelijke "schakelaar" die de samentrekkingsprocessen van spiervezels reguleert, dus het is van het grootste belang.

In de gestreepte spier van gewervelde dieren zijn er bovendien twee andere eiwitten die interageren met de dikke en dunne filamenten, respectievelijk bekend als titina en nebulina.

De nebuline heeft belangrijke functies bij de regulering van de lengte van de actinefilamenten, terwijl de titina deelneemt aan de ondersteuning en verankering van myosinefilamenten in een regio van de sarcomero die bekend staat als lijn M.

Andere eiwitten

Er zijn andere eiwitten die worden geassocieerd met dikke myofilamenten die bekend staan ​​als het eiwit C van myosine en miomesine -unie, die verantwoordelijk zijn voor het repareren van myosinefilamenten in lijn M.

Het kan u van dienst zijn: UNAPORTO: Transport door membranen, kenmerken

Functie

Myofibrillen hebben elementaire implicaties in de capaciteit om gewervelde dieren te verplaatsen.

Omdat ze worden gevormd door vezelachtige en contractiele eiwitcomplexen van het spierapparaat, zijn deze essentieel om reacties op zenuwstimuli uit te voeren die leiden tot beweging en verplaatsing (in de skeletsterkte spieren).

De onbetwistbare dynamische eigenschappen van skeletspier, die meer dan 40% van het lichaamsgewicht omvatten, worden verleend door myofibrillen die tegelijkertijd 70% van de eiwitten van het menselijk lichaam hebben tussen 50 en 70%.

Myofibrillen nemen als onderdeel van deze spieren deel aan al hun functies:

- Mechanica: Om chemische energie om te zetten in mechanische energie om sterkte te genereren, houding te behouden, bewegingen te produceren, enz.

- Metabolisch: Omdat de spier deelneemt aan basale energiemetabolisme en dient als een opslagplaats van fundamentele stoffen zoals aminozuren en koolhydraten; Het draagt ​​ook bij aan de productie van warmte en consumptie van energie en zuurstof die wordt gebruikt tijdens fysieke activiteiten of sportoefeningen.

Aangezien myofibrillen voornamelijk uit eiwitten zijn samengesteld, vertegenwoordigen deze een opslag- en afgifteplaats van aminozuren die bijdragen aan het behoud van bloedspiegels van glucose tijdens vasten of honger.

Ook heeft de bevrijding van aminozuren van deze spierstructuren transcendentie vanuit het oogpunt van de biosynthetische behoeften van andere weefsels zoals huid, hersenen, hart en andere organen.

Referenties

1. Despoulos, a., & Silbernagl, s. (2003). Atlas of Physiology Color (5e ed.)). New York: Thieme.
2. Friedman, een. L., & Goldman, en. EN. (1996). Mechanische karakterisering van skeletspiermyofibrillen. Biofysisch tijdschrift, 71(5), 2774-2785.
3. Grens, w. R., & Ochala, J. (2014). Skeletspier: een kort overzicht van structuur en functie. Calcifweefsel int, Vier vijf(2), 183-195.
4. GoldSpink, G. (1970). De proliferatie van myofibrillen tijdens spiervezelgroei. J. Cel SCT., 6, 593-603.
5. Murray, r., Bender, D., Botham, k., Kennelly, p., Rodwell, V., & Weil, p. (2009). Harper's geïllustreerde biochemie (28e ed.)). McGraw-Hill Medical.
6. Rosen, J. N., & Baylies, m. K. (2017). Myofibrils zetten de knijp op kernen. Natuurcelbiologie, 19(10).
7. Sanger, J., Wangs, j., Fan, en., White, J., Mi-mijn, l., Dube, D.,... Pruyne, D. (2016). Montage en onderhoud van myofibrillen in Striad -spier. In Handboek van experimentele farmacologie (P. 37). New York, VS: Springer International Publishing Switzerland.
8. Sanger, J. W., Wang, J., Fan, en., White, J., & Sanger, J. M. (2010). Montage en dynamiek van myofibrillen. Journal of Biomedicine and Biotechnology, 2010, 8.
9. Sobieszek, een., & Bremel, r. (1975). Bereiding en eigenschappen van gewervelde soepel - spiermyofibrillen en actomyosine. European Journal of Biochemistry, 55(1), 49-60.
10. Vilee, c., Walker, W., & Smith, f. (1963). Algemene zoölogie (2e ed.)). Londen: W. B. Saunders -bedrijf.