Immunoglobulinen

Illustratie van immunoglobulines

Wat zijn immunoglobulines?

De Immunoglobulinen Het zijn moleculen die B -lymfocyten en plasmacellen produceren die samenwerken met de verdediging van het organisme. Ze bestaan ​​uit een glycoproteïne -biomolecuul dat tot het immuunsysteem behoort. Ze zijn een van de meest voorkomende eiwitten van het bloedserum, na albumine.

Antilichaam is een andere naam die immunoglobulinen ontvangen en worden beschouwd als globulines vanwege hun gedrag in de elektroforese van het bloedserum dat ze bevat. Het immunoglobulinemolecuul kan eenvoudig of complex zijn, afhankelijk van of uw presentatie als een monomeer is of gepolymeriseerd is.

De gemeenschappelijke structuur van immunoglobulines is vergelijkbaar met de letter "y". Er zijn vijf soorten immunoglobulines die morfologische, functionele en locatieverschillen in het lichaam hebben. De structurele verschillen van de antilichamen zijn niet in vorm, maar in termen van hun samenstelling; Elk type heeft een specifiek doel.

De immuunrespons gepromoot door immunoglobulinen is zeer specifiek en is een zeer complexe mechanisme. De stimulus voor zijn secretie door cellen wordt geactiveerd in aanwezigheid van vreemde middelen voor het lichaam, zoals een bacterie. De functie van immunoglobuline zal zijn om deel te nemen aan het vreemde element en het te elimineren.

Immunoglobulinen of antilichamen kunnen zowel in het bloed als op het membraneuze oppervlak van de organen aanwezig zijn. Deze biomoleculen vertegenwoordigen belangrijke elementen binnen het systeem voor het verdedigen van het menselijk lichaam.

Structuur van immunoglobulines

De antilichaamstructuur bevat aminozuren en koolhydraten, oligosacchariden. De overheersende aanwezigheid van aminozuren, de hoeveelheid en verdeling ervan is wat de structuur van immunoglobuline bepaalt.

Zoals elk eiwit hebben immunoglobulinen een primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur, die hun typische uiterlijk bepalen.

In reactie op het aantal aminozuren dat ze presenteren, hebben immunoglobulinen twee soorten ketting: zware ketting en lichte keten. Volgens de aminozuursequentie in zijn structuur heeft elk van de ketens bovendien een variabel gebied en een constant gebied.

Zware ketens

De zware ketens van immunoglobulinen komen overeen met polypeptide -eenheden bestaande uit 440 aminozuursequenties.

Elke immunoglobuline heeft 2 zware ketens, en elk van deze heeft een variabel gebied en een constant gebied. Het constante gebied heeft 330 aminozuren en de variabele 110 aminozuren gesequenced.

De structuur van de zware keten is anders voor elke immunoglobuline. Ze zijn in totaal 5 soorten zware keten die de soorten immunoglobuline bepalen.

Soorten zware keten worden geïdentificeerd met de Griekse letters γ, μ, α, ε, δ voor respectievelijk IgG, IgM, IgA, IgE en IgD -immunoglobulines.

Het constante gebied van zware ketens ε en μ worden gevormd door vier domeinen, terwijl die overeenkomend met α, γ, δ drie hebben. Dan zal elk constant gebied verschillend zijn voor elk type immunoglobuline, maar gebruikelijk voor immunoglobulinen van hetzelfde type.

Kan u van dienst zijn: Sternocleidohioid -spier

Het variabele gebied van de zware keten wordt gevormd door een enkel domein van immunoglobuline. Deze regio heeft een reeks van 110 aminozuren en zal verschillend zijn, afhankelijk van de specificiteit van het antilichaam door een antigeen.

In de structuur van de zware ketens kan een angulatie of flexie worden waargenomen - een scharnier - dat het flexibele gebied van de ketting vertegenwoordigt.

Lichte ketens

De lichte ketens van immunoglobulinen zijn polypeptiden bestaande uit ongeveer 220 aminozuren. Er zijn twee soorten lichte ketens in de mens: Kappa (κ) en lambda (λ), de laatste met vier subtypen. De constante en variabele domeinen hebben elk sequenties van 110 aminozuren.

Een antilichaam kan twee lichte ketens κ (κκ) of een paar λ ketens (λλ) hebben, maar het is niet mogelijk om een ​​van elk type tegelijkertijd te bezitten.

FC- en Fab -segmenten

Omdat elke immunoglobuline een vorm heeft die vergelijkbaar is met een "y" kan worden onderverdeeld in twee segmenten. Het "onderste" segment, de basis, wordt kristalliseerbare fractie of FC genoemd; Terwijl de armen van de "y" de fabuleuze vormen, of fractie die het antigeen verenigt. Elk van deze structurele secties van immunoglobuline voert een andere functie uit.

FC -segment

Het FC -segment heeft twee of drie constante domeinen van de zware ketens van immunoglobuline.

FC kan deelnemen aan eiwitten of een specifieke ontvanger in basofielen, eosinofielen of gerstcellen, zodat het de specifieke immuunrespons induceert die het antigeen zal elimineren. FC komt overeen met het carboxyluiteinde van immunoglobuline.

Fantastisch segment

Het fractie of het fantastische segment van een antilichaam bevat de variabele domeinen aan de uiteinden, naast de constante domeinen van de zware en lichte ketens.

Het constante domein van de zware keten gaat door met de domeinen van het FC -segment dat het scharnier vormt. Het komt overeen met het amino-terminale uiteinde van immunoglobuline.

Het belang van het fantastische segment is dat het unie met antigenen, vreemde en potentieel schadelijke stoffen mogelijk maakt.

De variabele domeinen van elke immunoglobuline garanderen hun specificiteit door een bepaald antigeen; Deze functie maakt zelfs het gebruik ervan mogelijk bij de diagnose van inflammatoire en infectieziekten.

Soorten immunoglobulines

Door Alejandro Porto [CC BY-SA 3.0 (https: // creativeCommons.Org/licenties/by-sa/3.0)], via Wikimedia Commons

Immunoglobulines die tot nu toe bekend zijn, hebben een specifieke zware keten die constant is voor elk van deze en het verschil met de andere.

Er zijn vijf soorten zware ketens die vijf soorten immunoglobulines bepalen, waarvan de functies verschillen.

Immunoglobuline G (IgG)

Immunoglobuline G is de meest talrijke variëteit. Het heeft een zware gamma -ketting en wordt gepresenteerd in een unimoleculaire of monomere vorm.

IgG is de meest voorkomende in zowel bloedserum als in de weefselruimte. Minimale veranderingen in de aminozuursequentie van zijn zware keten bepalen hun verdeling in subtypen: 1, 2, 3 en 4.

Kan u van dienst zijn: sarcomro

Immunoglobuline G heeft een sequentie van 330 aminozuren in zijn FC -segment en een molecuulgewicht van 150.000, waarvan 105.000 overeenkomen met zijn zware keten.

Immunoglobuline M (IgM)

Immunoglobuline M is een pentage waarvan de zware ketting μ is. Het molecuulgewicht is hoog, ongeveer 900.000.

De aminozuursequentie van zijn zware keten is 440 in zijn FC -fractie. Het zit voornamelijk in bloedserum, wat 10 tot 12 % van de immunoglobulines vertegenwoordigt. IgM heeft één subtype.

Immunoglobuline A (IGA)

De zware ketting α komt hiermee overeen en vertegenwoordigt 15 % van de totale immunoglobulines. IGA wordt gevonden in zowel bloed als secreties, zelfs in moedermelk, die zich presenteert in de vorm van een monomeer of dimeer. Het molecuulgewicht van deze immunoglobuline is 320.000 en heeft twee subtypen: IgA1 en IgA2.

Immunoglobuline E (IgE)

Immunoglobuline E bestaat uit het zware keten type ε en is zeer schaars in serum, ongeveer 0,002 %.

IgE heeft een molecuulgewicht van 200.000 en is aanwezig als een monomeer voornamelijk in het serum, het neusslijm en het speeksel. Het is ook gebruikelijk om deze immunoglobuline in basofielen en mestcellen te vinden.

Immunoglobuline D (IGD)

De zware ketenvariëteit A komt overeen met immunoglobuline D, die 0,2 % van de totale immunoglobulines vertegenwoordigt. IGD heeft een molecuulgewicht van 180.000 en is gestructureerd in de vorm van een monomeer.

Het is gerelateerd aan B -lymfocyten, bevestigd aan het oppervlak hiervan. De functie van de IGD is echter niet duidelijk.

Type verandering

Immunoglobulines kunnen een structurele verandering van type ervaren, vanwege de noodzaak van verdediging tegen een antigeen.

Deze verandering is te wijten aan de functie van B -lymfocyten van productie -antilichamen door adaptieve immuniteitseigenschap. De structurele verandering ligt in het constante gebied van de zware keten, zonder het variabele gebied te veranderen.

Een klasse- of klassenverandering kan ertoe leiden dat een IgM overgaat naar IgG of IgE, en dit gebeurt als een geïnduceerde reactie door gamma interferon of IL-4 en IL-5 interleucines.

Functies van immunoglobulines

De rol die immunoglobulines in het immuunsysteem spelen, is van vitaal belang voor de verdediging van het organisme.

Immunoglobulinen maken deel uit van het humorale immuunsysteem; dat wil zeggen, het zijn stoffen die door cellen worden afgescheiden voor bescherming tegen pathogenen of schadelijke middelen. 

Ze bieden een effectief defensiemiddel, effectief, specifiek en gesystematiseerd, die van grote waarde zijn als onderdeel van het immuunsysteem. Ze hebben algemene en specifieke functies binnen immuniteit:

Algemene functies

Antilichamen of immunoglobulinen vervullen zowel onafhankelijke functies als activerende effector- en secretoire responsen gemedieerd door cellen.

Antigen-anticuerpo-unie

Immunoglobulinen hebben de functie van het specifiek en selectief samenvoegen van antigene middelen.

De vorming van het antigeen-antilichaamcomplex is de belangrijkste functie van een immunoglobuline en is daarom de immuunrespons die de antigeenactie kan stoppen. Elk antilichaam kan tegelijkertijd twee of meer antigenen voegen.

Kan u van dienst zijn: alveolair bot

Effectieve functies

Meestal dient het antigeen-antilichaamcomplex als een start om specifieke cellulaire responsen te activeren of een reeks gebeurtenissen te starten die de eliminatie van het antigeen bepalen. De twee meest voorkomende effectorreacties zijn celunie en aanvullen activering.

De cellulaire unie hangt af van de aanwezigheid van specifieke receptoren voor het immunoglobuline FC -segment, zodra het zich heeft aangesloten bij het antigeen.

Cellen zoals mestcellen, eosinofielen, lymfocytenbasofielen en fagocyten bezitten deze receptoren en bieden antigeen -eliminatiemechanismen.

De activering van de complement waterval is een complex mechanisme dat het begin van een sequentie omvat, dus het eindresultaat is secretie van giftige stoffen die antigenen elimineren.

Specifieke functies

Ten eerste ontwikkelt elk type immunoglobuline een specifieke verdedigingsfunctie:

Immunoglobuline G

- Immunoglobuline G biedt de meeste verdedigingen tegen antigene middelen, waaronder bacteriën en virussen.

- IgG -actieve mechanismen zoals complement en fagocytose.

- De specifieke IgG -grondwet voor een antigeen is duurzaam.

- Het enige antilichaam dat de moeder tijdens de zwangerschap naar kinderen kan overbrengen, is IgG.

Immunoglobuline M

- IgM is het snelle responsantilichaam voor schadelijke en besmettelijke middelen, omdat het onmiddellijke actie biedt totdat het wordt vervangen door de IgG.

- Dit antilichaam activeert cellulaire responsen opgenomen in het membraan van humorale lymfocyten en reacties zoals complement.

- Het is de eerste immunoglobuline die de mens synthetiseert.

Immunoglobuline A

- Het fungeert als een barrière van verdediging tegen ziekteverwekkers, wanneer het zich op de oppervlakken van de slijmvlies bevindt.

- Het is aanwezig in ademhalingsslijmvlies, spijsverteringssysteem, urinewegen en ook in secreties zoals speeksel, neusslijm en tranen.

- Hoewel de complementactivering laag is, kan het worden geassocieerd met gladheid om bacteriën te elimineren.

- De aanwezigheid van immunoglobuline D zowel in moedermelk als in de caloster kan een pasgeborene deze verwerven tijdens borstvoeding.

Immunoglobuline E

- Immunoglobuline en biedt een sterk verdedigingsmechanisme tegen producenten van allergie die produceren.

- IgE -interactie en een allergeen zullen ontstekingsstoffen maken die verantwoordelijk is voor de symptomen van allergieën, zoals niezen, hoest, netelroos, toename van tranen en neusslijm.

- De IgE kan ook worden gekoppeld aan het oppervlak van de parasieten via zijn FC -segment, waardoor een reactie wordt geproduceerd die de dood hiervan produceert.

Immunoglobuline D

- De monomere structuur van IGD is gekoppeld aan B -lymfocyten die geen interactie hebben met antigenen, zodat ze de receptorfunctie uitvoeren.

- De functie van IGD is onduidelijk.