Immunoglobuline D

Drie -dimensionale structuur van een immunoglobuline of antilichaam. Immunoglobuline is grijs

Wat is immunoglobuline D?

De Immunoglobuline D (IGD), ontdekt in 1965, is een eiwit dat in het menselijke serum is. Het is een oppervlakte -immunoglobuline dat zich bevindt in het b (MIGD) lymfocytenmembraan vóór activering.

Het heeft zijn functie als een initiële ontvanger van de antigenen, stoffen die door het immuunsysteem kunnen worden herkend.

De IGD is ook gratis in plasma dankzij zijn secretie (SIGD). Heeft een molecuulgewicht van 185.000 Dalton en vertegenwoordigt ongeveer 1% van de immunoglobulines van een organisme.

Meer studies over IGD zijn nodig, maar het is bekend dat het een belangrijke rol speelt bij de activering en onderdrukking van lymfocyten.

Wat zijn immunoglobulines?

Immunoglobulinen, of antilichamen, zijn zeer specifieke bolvormige eiwitten, gesynthetiseerd door B -lymfocyten, die de cellen zijn die verantwoordelijk zijn voor de immuunrespons in het lichaam van dieren.

Immunoglobulines interageren met moleculen die het lichaam identificeert als niet zijn eigen, of antigenen. Elke stof die in staat is om de immuunrespons in het lichaam te activeren, wordt antigeen genoemd.

In de familie van Ig -antilichaammoleculen zijn circulerende opgenomen in het bloedplasma en die van het oppervlak van de B -lymfocyten vóór hun activering.

Er zijn vijf soorten immunoglobulines: IgG, IgD, IgE, IgA en IgM (geïdentificeerd bij mensen, muizen, honden, reptielen, vissen, onder andere), die structureel onderscheiden door hun constante gebieden in de zware keten.

Deze verschillen geven hen bepaalde functionele eigenschappen.

Antilichamen fungeren als specifieke sensoren voor antigenen. Ze vormen zich met deze, complexen die beginnen met een waterval van reacties van het immuunsysteem.

De algemene fasen in dit proces zijn: herkenning, differentiatie van specifieke lymfocyten en uiteindelijk de effector -fase.

Structuur

Alle antilichamen zijn complexe polypeptidemoleculen in de vorm van "y". Ze bestaan ​​uit vier polypeptideketens, twee van hen identieke lichte (korte) lichte ketens, van ongeveer 214 aminozuren elk, en de andere twee zware (lange) ketens die ook identiek zijn aan elkaar, van de dubbele aminozuren. Een disulfide -link sluit zich aan bij een lichte keten tot een zware.

Kan u van dienst zijn: protobiontes

Beide soorten ketens hebben constante gebieden (kenmerkend voor het type antilichaam en de soort waartoe het lichaam behoort), waarbij de aminozuursequentie wordt herhaald van het ene molecuul naar het andere, en ook variabele gebieden van ongeveer 100 aminozuren in lengte hebben.

Een disulfidebrug (covalente type binding) verbindt elke lichte keten aan een zware, en op zijn beurt kunnen een of twee van deze links zich aansluiten bij de twee zware ketens.

Wanneer de ketens worden gevouwen, worden de variabele aminozuursequenties verzameld die twee actieve gebieden vormen: combinatieplaatsen of het bepalen van regio's van complementariteit (CDR).

Deze locaties zijn die die binden als een handschoen aan een bepaald gebied van het specifieke antigeen, epitoop of antigene determinant. De stabilisatie van deze interactie vindt plaats dankzij talloze niet -covalente bindingen.

Deze CDR -sequenties zijn zeer variabel onder antilichamen, waardoor een breed scala aan functies worden gegenereerd die verband houden met de balans van het immuunsysteem. Antilichamen zijn specifiek voor verschillende soorten antigenen.

Wat betreft de eigenaardigheden van immunoglobuline D, is het bekend dat het grote diversiteit onder gewervelde dieren presenteert.

In het algemeen bestaat dit uit twee delta zware ketens en twee lichte ketens. De IGD is vrij in het serum, of gekoppeld aan de B -lymfocyten via een FC -receptor.

Functie en ziekten

Aangezien IGD evolutionair is bewaard van kraakbeenvissen (die de planeet ongeveer 500 miljoen jaar geleden bevolkten) tot mensen, wordt aangenomen dat het vitale immunologische functies vervult.

Desondanks is het de minst bestudeerde van immunoglobulines, dus de SIGD SIGD -specifieke functies zijn nog niet bekend, terwijl verschillende functies zijn voorgesteld voor MIGD.

Sigd

Een van de oorzaken van de recente interesse in de studie van de SIGD (secretie van immunoglobuline D) is de ontdekking van hoge niveaus van deze IG bij sommige kinderen met periodiek koorts. Op zijn beurt is een andere factor van interesse het nut ervan bij het monitoren van myeloma's.

Kan je van dienst zijn: flora en fauna van guanajuato

Er wordt aangenomen dat SIGD een functie heeft in het bloed, in slijmafscheidingen en op het oppervlak van aangeboren immuuneffectorcellen, zoals basofielen.

Ze zijn zeer reactief tegen ademhalingssysteempathogenen en hun uitscheidingsproducten. Er is gemeld dat IGD's de immuniteit van slijmvliezen verhogen, dankzij hun effect op de aanwezige bacteriën en virussen.

Monteren

Wat betreft MIGD (immunoglobuline D -membraan dat wordt aangetroffen in lymfocyten B), wordt het beschouwd als een antigene membraanreceptor van B -lymfocyten, die de celrijping zouden bevorderen.

Er wordt ook aangenomen dat het een ligand is voor IGD -receptoren in de immunoregulatie van T -helpercellen.

Lymfocyten B

Er wordt gedacht dat BD-producenten B-producenten een bepaalde cellijn vertegenwoordigen genaamd B-1 lymfocyten. Dit zijn zelfreactieve lymfocyten die zijn ontsnapt uit de klonale verwijdering.

De auto -antilichamen gegenereerd door deze lymfocyten, reageren met deoxyribonucleisch of DNA (mono en twee -katenentarium), met celreceptoren, celmembranen van rode bloedcellen en epitheelweefsel.

Dit is hoe auto -immuunziekten genereren, zoals systemische lupus erythematosus, miastenia gravis, auto -immuun hemolytische anemie en idiopathische trombocytopenie paars paars.

Immuun-inflammatoire systeem

Het is ook bekend dat IGD's betrokken zijn bij de structurering van een systeem dat interfereert tussen het immuun- en inflammatoire systeem: de hoge IGD-concentraties zijn gerelateerd aan auto-inflammatoire stoornissen (hyperimmunoglobuliemie D, Hiss of Hyper-RD) aandoeningen)).

Bij patiënten met auto -immuunaandoeningen, zoals reumatoïde artritis, worden bijvoorbeeld hoge waarden van beide, SIGD en MIGD gevonden. Er wordt daarom aangenomen dat deze aandoening bijdraagt ​​aan de pathogenese van de ziekte.

Momenteel worden de mogelijke functies van dit antilichaam in de mononucleaire cellen van perifeer bloed (PBMC) van deze patiënten bestudeerd.

Dit alles heeft ertoe geleid dat IGD een potentieel immunotherapeutisch doel zou kunnen zijn bij de behandeling van reumatoïde artritis.

Normale waarden

SIGD bij normale individuen varieert sterk, waardoor het nauwkeurig een referentie -interval heeft vastgesteld voor de normale concentraties. Sommige studies hebben aangetoond dat deze variatie vooral wordt beïnvloed door:

Kan u van dienst zijn: compact bot: kenmerken, structuur, functies

- De gevoeligheid van de toegepaste detectietechniek -is -is door RadioinessAnsayos (RIA), enzymatische immunoassays (EIA) en de meest gebruikte in klinische laboratoria, die RadioIdemunodipusion is (RID)-.

- De afwezigheid van een enkele universele methode voor de detectie van IGD.

- Erfelijke factoren, ras, leeftijd, geslacht, zwangerschapstoestand, rokersconditie, onder anderen.

Sommige specialisten zijn zelfs van mening dat de routinematige analyse van de IGD niet gerechtvaardigd is, omdat hun specifieke rol verre van opgehelderd is en de kosten van hun analyse in het klinische laboratorium hoog zijn.

Het zou alleen gerechtvaardigd zijn in gevallen van patiënten met monoklonale IGD in serum of vermoedelijk vermoedelijk.

Concentratie in serum

Aan de andere kant is het bekend dat de SIGD over het algemeen een concentratie in serum klein is dan die van IgG, IgA en IgM, maar groter dan de IgE -concentratie.

Omdat het een halfleven van 2 tot 3 dagen heeft, is de plasmaconcentratie minder dan 1% van de totale serum -immunoglobuline. Sommige onderzoeken geven aan dat het 0,25% van de totale serum -immunoglobulines vertegenwoordigt.

Bloedwaarden

Onder de in het bloed gerapporteerde waarden, bij pasgeborenen, is het 0,08 mg/l (bepaald door RIA), bij zuigelingen en volwassenen varieert van niet -detecteerbare waarden tot 400 mg/l (afhankelijk van de leeftijd en bijzonderheden van elk individu )).

Bij normale volwassenen zijn ze gemeld als normale gemiddelden 25; 35; 40 en 50 mg/l. In het algemeen is de gemiddelde serumconcentratie voor gezonde volwassenen gemeld bij 30 mg/l (bepaald door RID).

Zoals in dit artikel wordt vermeld, zijn er echter tal van factoren die het opzetten van standaard normale waarden voorkomen.

Referenties

1. Chen, K. en Cerutti, aan. De functie en regulatie van immunoglobuline D. Huidige mening in immunologie.
2. Vladutiu, a.OF. Immunoglobuline D: eigenschappen, meting en klinische hereenkomst. Klinische en diagnostische laboratorium immunologie.
3. VOET, J.G. en VOT, W.P.D. Fundamentals of Biochemery: Lyfe naar het moleculaire niveau. Wiley.